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- PDB-5t2s: Structure of the FHA1 domain of Rad53 bound simultaneously to the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t2s
タイトルStructure of the FHA1 domain of Rad53 bound simultaneously to the BRCT domain of Dbf4 and a phosphopeptide.
要素
  • ASP-GLY-GLU-SER-TPO-ASP-GLU-ASP-ASP
  • DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53
キーワードCELL CYCLE / FHA / BRCT / phosphopeptide / protein chimera
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of spindle attachment to meiosis I kinetochore / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation involved in reciprocal meiotic recombination / positive regulation of DNA replication initiation / positive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / negative regulation of exit from mitosis / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / Dbf4-dependent protein kinase complex / positive regulation of meiosis I / regulation of cell cycle phase transition ...positive regulation of spindle attachment to meiosis I kinetochore / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation involved in reciprocal meiotic recombination / positive regulation of DNA replication initiation / positive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / negative regulation of exit from mitosis / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / Dbf4-dependent protein kinase complex / positive regulation of meiosis I / regulation of cell cycle phase transition / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / meiotic recombination checkpoint signaling / mitotic DNA damage checkpoint signaling / mitotic DNA replication preinitiation complex assembly / premeiotic DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / negative regulation of phosphorylation / Activation of ATR in response to replication stress / protein-containing complex localization / mitotic DNA replication checkpoint signaling / dual-specificity kinase / double-strand break repair via break-induced replication / calmodulin-dependent protein kinase activity / DNA replication origin binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / chromosome, centromeric region / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / DNA damage checkpoint signaling / chromosome segregation / protein localization / cellular response to oxidative stress / protein tyrosine kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / protein kinase activity / positive regulation of protein phosphorylation / phosphorylation / cell division / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Regulatory subunit Dfp1/Him1, central region / Dfp1/Him1, central region / Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Zinc finger, DBF-type / DBF-type zinc finger superfamily / DBF zinc finger / Zinc finger DBF4-type profile. / Zinc finger in DBF-like proteins / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. ...Regulatory subunit Dfp1/Him1, central region / Dfp1/Him1, central region / Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Zinc finger, DBF-type / DBF-type zinc finger superfamily / DBF zinc finger / Zinc finger DBF4-type profile. / Zinc finger in DBF-like proteins / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / BRCT domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 7 / Serine/threonine-protein kinase RAD53 / DDK kinase regulatory subunit DBF4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Guarne, A. / Almawi, A. / Matthews, L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-67189 カナダ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: 'AND' logic gates at work: Crystal structure of Rad53 bound to Dbf4 and Cdc7.
著者: Almawi, A.W. / Matthews, L.A. / Myrox, P. / Boulton, S. / Lai, C. / Moraes, T. / Melacini, G. / Ghirlando, R. / Duncker, B.P. / Guarne, A.
履歴
登録2016年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Structure summary
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53
B: ASP-GLY-GLU-SER-TPO-ASP-GLU-ASP-ASP
C: DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53
D: ASP-GLY-GLU-SER-TPO-ASP-GLU-ASP-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,84915
ポリマ－63,8364
非ポリマー1,01311
水3,189177
1
A: DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53
B: ASP-GLY-GLU-SER-TPO-ASP-GLU-ASP-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1024
ポリマ－31,9182
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area15470 Å2
手法PISA
2
C: DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53
D: ASP-GLY-GLU-SER-TPO-ASP-GLU-ASP-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,74711
ポリマ－31,9182
非ポリマー8299
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15110 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8140 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.520, 87.260, 66.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53 / Dumbbell forming protein 4 / CHEK2 homolog / Serine-protein kinase 1


分子量: 30571.002 Da / 分子数: 2
断片: UNP P32325 residues 105-220 linked to UNP P22216 residues 22-162 via LINKER residues VDGS
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: DBF4, DNA52, YDR052C, D4205, YD9609.07C, RAD53, MEC2, SAD1, SPK1, YPL153C, P2588
プラスミド: modified pET15b
詳細 (発現宿主): Contains aTEV-removable His6-SUMO tag
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P32325, UniProt: P22216, dual-specificity kinase
#2: タンパク質・ペプチド ASP-GLY-GLU-SER-TPO-ASP-GLU-ASP-ASP


分子量: 1347.147 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: short phosphorylated peptide derived from Cdc7 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P06243*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM TRIS pH 8.5 12.5 % PEG 3350 (v/v) / PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月4日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→39.674 Å / Num. obs: 36580 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 8.15
反射 シェル解像度: 2.2→2.6 Å / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 0.318 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G6G; 3QBZ

1g6g

3qbz


解像度: 2.4→39.674 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.4
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2285 1534 5.44 %random
Rwork0.2071 ---
obs0.2083 28179 98.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 51.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→39.674 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4034 0 66 178 4278
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7335701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0431568
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03652
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002716
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.47750.33471470.29252441X-RAY DIFFRACTION99
2.4775-2.5660.29341440.28412404X-RAY DIFFRACTION99
2.566-2.66870.31471400.2672426X-RAY DIFFRACTION99
2.6687-2.79020.26121400.26032438X-RAY DIFFRACTION99
2.7902-2.93720.26671300.24582433X-RAY DIFFRACTION99
2.9372-3.12120.26931530.2252424X-RAY DIFFRACTION99
3.1212-3.3620.25041280.21692424X-RAY DIFFRACTION98
3.362-3.70020.20541480.2032407X-RAY DIFFRACTION97
3.7002-4.23510.20011310.17892405X-RAY DIFFRACTION98
4.2351-5.33370.18211270.15792437X-RAY DIFFRACTION97
5.3337-39.6790.19541460.18762406X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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