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- PDB-5t2f: Structure of the FHA1 domain of Rad53 bound to the BRCT domain of Dbf4 -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t2f | ||||||
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Title | Structure of the FHA1 domain of Rad53 bound to the BRCT domain of Dbf4 | ||||||
![]() | DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53 chimeric protein | ||||||
![]() | CELL CYCLE / FHA / BRCT / protein chimera | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of DNA replication initiation / positive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / negative regulation of exit from mitosis / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / Dbf4-dependent protein kinase complex / positive regulation of meiosis I / regulation of cell cycle phase transition / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / meiotic recombination checkpoint signaling ...positive regulation of DNA replication initiation / positive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / negative regulation of exit from mitosis / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / Dbf4-dependent protein kinase complex / positive regulation of meiosis I / regulation of cell cycle phase transition / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / meiotic recombination checkpoint signaling / premeiotic DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / negative regulation of phosphorylation / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic DNA replication checkpoint signaling / dual-specificity kinase / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / DNA replication origin binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / chromosome, centromeric region / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / DNA damage checkpoint signaling / chromosome segregation / protein localization / cellular response to oxidative stress / protein tyrosine kinase activity / calmodulin binding / protein kinase activity / positive regulation of protein phosphorylation / phosphorylation / cell division / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Guarne, A. / Almawi, A.W. / Matthews, L.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: 'AND' logic gates at work: Crystal structure of Rad53 bound to Dbf4 and Cdc7. Authors: Almawi, A.W. / Matthews, L.A. / Myrox, P. / Boulton, S. / Lai, C. / Moraes, T. / Melacini, G. / Ghirlando, R. / Duncker, B.P. / Guarne, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5t2sC ![]() 1g6gS ![]() 3qbzS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 30930.336 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: UNP P32325 residues 105-220 linked to UNP P22216 residues 22-161 via LINKER residues: VDSGASGGS Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c Gene: DBF4, DNA52, YDR052C, D4205, YD9609.07C, RAD53, MEC2, SAD1, SPK1, YPL153C, P2588 Plasmid: pET15b Details (production host): includes a 6xHis-SUMO tag removable with TEV protease Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P32325, UniProt: P22216, dual-specificity kinase #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.77 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 50 mM sodium cacodylate pH 6.5 12% PEG 4000 (v/v) 250 mM MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 25, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystals / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→35 Å / Num. obs: 48005 / % possible obs: 87.2 % / Redundancy: 1.6 % / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 13.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1G6G, 3QBZ Resolution: 2.66→34.965 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2.01 / Phase error: 25.53 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.66→34.965 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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