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Yorodumi- PDB-5t2f: Structure of the FHA1 domain of Rad53 bound to the BRCT domain of Dbf4 -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5t2f | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of the FHA1 domain of Rad53 bound to the BRCT domain of Dbf4 | ||||||
Components | DDK kinase regulatory subunit DBF4,Serine/threonine-protein kinase RAD53 chimeric protein | ||||||
Keywords | CELL CYCLE / FHA / BRCT / protein chimera | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationpositive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / positive regulation of DNA replication initiation / negative regulation of exit from mitosis / Dbf4-dependent protein kinase complex / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / positive regulation of meiosis I / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / meiotic recombination checkpoint signaling / regulation of cell cycle phase transition ...positive regulation of kinetochore assembly / positive regulation of meiotic DNA double-strand break formation / positive regulation of DNA replication initiation / negative regulation of exit from mitosis / Dbf4-dependent protein kinase complex / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / positive regulation of meiosis I / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / meiotic recombination checkpoint signaling / regulation of cell cycle phase transition / premeiotic DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / Activation of ATR in response to replication stress / dual-specificity kinase / mitotic DNA replication checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication origin binding / chromosome, centromeric region / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / chromosome segregation / intracellular protein localization / protein tyrosine kinase activity / protein kinase activity / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.66 Å | ||||||
Authors | Guarne, A. / Almawi, A.W. / Matthews, L.A. | ||||||
| Funding support | Canada, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2016Title: 'AND' logic gates at work: Crystal structure of Rad53 bound to Dbf4 and Cdc7. Authors: Almawi, A.W. / Matthews, L.A. / Myrox, P. / Boulton, S. / Lai, C. / Moraes, T. / Melacini, G. / Ghirlando, R. / Duncker, B.P. / Guarne, A. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5t2f.cif.gz | 554.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5t2f.ent.gz | 467.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5t2f.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5t2f_validation.pdf.gz | 460.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5t2f_full_validation.pdf.gz | 460.6 KB | Display | |
| Data in XML | 5t2f_validation.xml.gz | 35.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 5t2f_validation.cif.gz | 48.1 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t2/5t2f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t2/5t2f | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5t2sC ![]() 1g6gS ![]() 3qbzS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 4 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 30930.336 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: UNP P32325 residues 105-220 linked to UNP P22216 residues 22-161 via LINKER residues: VDSGASGGS Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c Gene: DBF4, DNA52, YDR052C, D4205, YD9609.07C, RAD53, MEC2, SAD1, SPK1, YPL153C, P2588 Plasmid: pET15b Details (production host): includes a 6xHis-SUMO tag removable with TEV protease Production host: ![]() References: UniProt: P32325, UniProt: P22216, dual-specificity kinase #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.77 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 50 mM sodium cacodylate pH 6.5 12% PEG 4000 (v/v) 250 mM MgCl2 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 25, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: double crystals / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.3→35 Å / Num. obs: 48005 / % possible obs: 87.2 % / Redundancy: 1.6 % / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 13.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 1G6G, 3QBZ Resolution: 2.66→34.965 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2.01 / Phase error: 25.53 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.66→34.965 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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X-RAY DIFFRACTION
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