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万見
- PDB-5t1f: Crystal structure of Phaeospaeria nodrum fructosyl peptide oxidas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t1f
タイトルCrystal structure of Phaeospaeria nodrum fructosyl peptide oxidase mutant Asn56Ala
要素Uncharacterized protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Fructosyl peptide oxidase / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopine oxidase activity / sarcosine oxidase activity / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
MTOX family / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD dependent oxidoreductase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Phaeosphaeria nodorum
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Yoshida, H. / Shimasaki, T. / Kamitori, S. / Sode, K.
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: X-ray structures of fructosyl peptide oxidases revealing residues responsible for gating oxygen access in the oxidative half reaction
著者: Shimasaki, T. / Yoshida, H. / Kamitori, S. / Sode, K.
#1: ジャーナル: Biotechnol. Bioeng. / 年: 2010
タイトル: Motif-based search for a novel fructosyl peptide oxidase from genome databases.
著者: Kim, S. / Ferri, S. / Tsugawa, W. / Mori, K. / Sode, K.
履歴
登録2016年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9033
ポリマ－49,0581
非ポリマー8462
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.579, 93.327, 47.756
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 49057.516 Da / 分子数: 1 / 変異: N56A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N56A mutant
由来: (組換発現) Phaeosphaeria nodorum (strain SN15 / ATCC MYA-4574 / FGSC 10173) (菌類)
株: SN15 / ATCC MYA-4574 / FGSC 10173 / 遺伝子: SNOG_08398 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q0UIL6
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 8%(w/v) Tacsimate, 18-22%(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 24157 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 84.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5T1E

5t1e


解像度: 1.98→39.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 4.146 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.161 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19535 1226 5.1 %RANDOM
Rwork0.15792 ---
obs0.15987 22908 91.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å2-0 Å2-0.03 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→39.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3330 0 57 220 3607
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0193485
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8471.9634740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.51537472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9545432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.96223.856153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.13815551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4581520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213956
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02808
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.032 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 78 -
Rwork0.27 1504 -
obs--83.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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