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万見
- PDB-5t17: NMR structure of the E. coli protein NPr, residues 1-85 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t17
タイトルNMR structure of the E. coli protein NPr, residues 1-85
要素Phosphocarrier protein NPr
キーワードTRANSFERASE / PTSNtr / phosphotransfer protein / HPr-like / biofilm
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity, transferring phosphorus-containing groups / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; ...Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphocarrier protein NPr / Phosphocarrier protein NPr
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wang, G. / Li, X. / Peterkofsky, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: Amino Acids / 年: 2008
タイトル: Solution structure of NPr, a bacterial signal-transducing protein that controls the phosphorylation state of the potassium transporter-regulating protein IIA Ntr.
著者: Li, X. / Peterkofsky, A. / Wang, G.
履歴
登録2016年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_audit_support
Item: _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphocarrier protein NPr


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2551
ポリマ－9,2551
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Phosphocarrier protein NPr / Nitrogen-related HPr


分子量: 9254.570 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-85 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: ptsO, Z4569, ECs4085 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566
参照: UniProt: P0A9N2, UniProt: P0A9N0*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
121isotropic13D 1H-13C NOESY
131isotropic14D HNHC NOESY
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D CBCA(CO)NH
161isotropic13D HNCA
171isotropic13D C(CO)NH
181isotropic13D H(CCO)NH
191isotropic13D HNHA
1101isotropic13D HBHA(CO)NH
1111isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1121isotropic13D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 1 mM [U-13C; U-15N] NPr, 25 mM Tris, 93% H2O/7% D2O / Label: NPr / 溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMNPr[U-13C; U-15N]1
25 mMTrisnatural abundance1
試料状態イオン強度: 25 mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
PIPPGarrettchemical shift assignment
PIPPGarrettpeak picking
VNMRVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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