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Yorodumi- PDB-6gc5: Molecular basis for AU-rich element recognition and dimerization ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6gc5 | |||||||||
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Title | Molecular basis for AU-rich element recognition and dimerization by the HuR C-terminal RRM | |||||||||
Components |
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Keywords | RNA BINDING PROTEIN / Elav / HuR / RRM3 / dimer / RRM | |||||||||
Function / homology | Function and homology information HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / post-transcriptional gene silencing / regulation of stem cell population maintenance / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / mRNA stabilization / lncRNA binding / miRNA binding / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / mRNA destabilization ...HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / post-transcriptional gene silencing / regulation of stem cell population maintenance / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / mRNA stabilization / lncRNA binding / miRNA binding / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / mRNA destabilization / sarcoplasm / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of translation / mRNA 3'-UTR binding / P-body / protein homooligomerization / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / double-stranded RNA binding / cytoplasmic vesicle / postsynapse / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / glutamatergic synapse / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | |||||||||
Authors | Ripin, N. / Allain, F.H. | |||||||||
Funding support | Switzerland, Czech Republic, 2items
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Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2019 Title: Molecular basis for AU-rich element recognition and dimerization by the HuR C-terminal RRM. Authors: Ripin, N. / Boudet, J. / Duszczyk, M.M. / Hinniger, A. / Faller, M. / Krepl, M. / Gadi, A. / Schneider, R.J. / Sponer, J. / Meisner-Kober, N.C. / Allain, F.H. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6gc5.cif.gz | 144.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6gc5.ent.gz | 114.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6gc5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/6gc5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/6gc5 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3hi9S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 9932.361 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ELAVL1, HUR / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q15717 #2: RNA chain | Mass: 3368.946 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 20 mM Tris (pH8), 100 mM NaCl, 10% (w/v) Glycerol, 1mM TCEP precipitant: 2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris well |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 6, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→77.95 Å / Num. obs: 35681 / % possible obs: 95.1 % / Redundancy: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04556 / Rrim(I) all: 0.05447 / Net I/σ(I): 15.23 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.968 Å / Rmerge(I) obs: 0.6683 / Num. unique obs: 3148 / CC1/2: 0.854 / % possible all: 81.19 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3HI9 Resolution: 1.9→77.946 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.99
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.95 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Bsol: 53.915 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→77.946 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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