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- PDB-5swk: Crystal structure of p53 epitope-scaffold based on a inhibitor of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5swk
タイトルCrystal structure of p53 epitope-scaffold based on a inhibitor of cysteine proteases in complex with human MDM2
要素
  • De novo protein based on the inhibitor Amoebiasin-1
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
キーワードDE NOVO PROTEIN / peptidomimetics / biosensor / scaffold / designed
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / fibroblast activation / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / fibroblast activation / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of protein processing / SUMO transferase activity / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / response to iron ion / atrioventricular valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / positive regulation of muscle cell differentiation / cardiac septum morphogenesis / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / blood vessel development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ligase activity / cellular response to alkaloid / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of protein catabolic process / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / SUMOylation of transcription factors / response to magnesium ion / cellular response to UV-C / protein sumoylation / cellular response to actinomycin D / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein localization to nucleus / ribonucleoprotein complex binding / protein autoubiquitination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of heart rate / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of protein export from nucleus / ubiquitin binding / response to cocaine / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Stabilization of p53 / establishment of protein localization / Regulation of RUNX3 expression and activity / cellular response to gamma radiation / Oncogene Induced Senescence / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein destabilization / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to growth factor stimulus / response to toxic substance / centriolar satellite / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / endocytic vesicle membrane / p53 binding / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / 5S rRNA binding / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / postsynaptic density / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.923 Å
データ登録者Jimenez-Sandoval, P. / Brieba, L.G.
資金援助 メキシコ, 1件
組織認可番号国
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)Fronteras de la ciencia No. 11 メキシコ
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2018
タイトル: Mimicking a p53-MDM2 interaction based on a stable immunoglobulin-like domain scaffold.
著者: Jimenez-Sandoval, P. / Madrigal-Carrillo, E.A. / Santamaria-Suarez, H.A. / Maturana, D. / Renteria-Gonzalez, I. / Benitez-Cardoza, C.G. / Torres-Larios, A. / Brieba, L.G.
履歴
登録2016年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: De novo protein based on the inhibitor Amoebiasin-1
D: De novo protein based on the inhibitor Amoebiasin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,08414
ポリマ－58,5524
非ポリマー53210
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8850 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area18920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.361, 87.361, 160.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 17237.490 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-150 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q00987, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 De novo protein based on the inhibitor Amoebiasin-1 / Cysteine protease inhibitor 1 / EhICP1 / ICP-1


分子量: 12038.307 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
遺伝子: AMS, ICP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 4種, 167分子

#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M NaCl 0.1 M HEPES pH 7.5 1.6 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月15日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→61.77 Å / Num. obs: 48192 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 29.46 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rsym value: 0.16 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.92-1.977.12.2010.2881100
9.02-61.775.80.0260.999199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.92 Å48.99 Å
Translation1.92 Å48.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.25データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX1.9-1692精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLM7.2.1data processing
Coot0.8.0モデル構築
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: modified 3EQS and 3M86

3eqs

3m86


解像度: 1.923→48.989 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.79
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2487 2474 5.14 %Random
Rwork0.2213 ---
obs0.2227 48093 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 72.95 Å2 / Biso mean: 32.3187 Å2 / Biso min: 16.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.923→48.989 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2844 0 28 157 3029
Biso mean--55.2 34.69 -
残基数----370
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8324031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9451033
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9231-1.960.3271320.329724842616
1.96-20.36421320.310224882620
2-2.04350.31421590.302824632622
2.0435-2.09110.30881420.292325072649
2.0911-2.14340.29911430.269724812624
2.1434-2.20130.29591100.254925192629
2.2013-2.26610.29651240.242325092633
2.2661-2.33920.26381320.231924992631
2.3392-2.42280.24461380.231825222660
2.4228-2.51980.24821290.222725102639
2.5198-2.63450.27921430.237725212664
2.6345-2.77340.25621450.227525062651
2.7734-2.94720.23451300.227225502680
2.9472-3.17470.24761400.227225322672
3.1747-3.49410.23371310.212125832714
3.4941-3.99950.21531340.190725742708
3.9995-5.03810.20691400.170326092749
5.0381-49.00490.25121700.221527622932

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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