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- PDB-5sd8: Crystal Structure of Dihydrofolate Reductase from Homo sapiens bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sd8
タイトルCrystal Structure of Dihydrofolate Reductase from Homo sapiens bound to NADP and SDDC Inhibitor SDDC-1190 (racemic mixture)
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Homo sapiens / DHFR / NADP / Folate / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription ...regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / one-carbon metabolic process / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / NADP binding / negative regulation of translation / mRNA binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HJI / Chem-I6J / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700059C 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of Dihydrofolate Reductase from Homo sapiens bound to NADP and SDDC Inhibitor SDDC-1190 (racemic mixture)
著者: Mayclin, S.J. / Fairman, J.W. / Dranow, D.M. / Conrady, D.G. / Fox III, D. / Lukacs, C.M. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E. / Abendroth, J.
履歴
登録2021年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Other / Structure summary
カテゴリ: pdbx_SG_project / pdbx_database_status / struct_keywords
Item: _pdbx_database_status.SG_entry / _struct_keywords.text
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2737
ポリマ－21,4811
非ポリマー1,7926
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.850, 73.850, 143.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-346-

HOH

21A-364-

HOH

31A-405-

HOH

詳細biological unit is a monomer, the same as asu

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 21480.723 Da / 分子数: 1 / 断片: Human DHFR / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DHFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00374, dihydrofolate reductase

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非ポリマー , 6種, 144分子

#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-HJI / (2R)-2-[(2-{3-[(2,4-diamino-6-ethylpyrimidin-5-yl)oxy]propoxy}phenyl)methyl]-3,3-difluoropropanoic acid


分子量: 410.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24F2N4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-I6J / (2S)-2-[(2-{3-[(2,4-diamino-6-ethylpyrimidin-5-yl)oxy]propoxy}phenyl)methyl]-3,3-difluoropropanoic acid


分子量: 410.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24F2N4O4
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.08 % / Mosaicity: 0.08 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: JCSG+ D9 (284871d9): 170mM Ammonium sulfate, 25.5% (w/v) PEG4000, 15% (v/v) glycerol, 10mg/mL, dc, puck rfh2-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月5日
放射モノクロメーター: C 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 25659 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 37.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 16.24
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.513 / Mean I/σ(I) obs: 4.07 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXDEV_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→32.86 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.18 1943 7.58 %
Rwork0.162 --
obs0.163 25643 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→32.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1463 0 117 138 1718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081689
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8882315
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0311363
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063244
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005313
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10130.24881480.20811646X-RAY DIFFRACTION100
2.1013-2.15810.20751380.19041661X-RAY DIFFRACTION100
2.1581-2.22160.21711420.1761661X-RAY DIFFRACTION100
2.2216-2.29330.22681150.1661691X-RAY DIFFRACTION100
2.2933-2.37520.20011600.17111650X-RAY DIFFRACTION100
2.3752-2.47030.19681570.17661657X-RAY DIFFRACTION100
2.4703-2.58270.22861340.17611666X-RAY DIFFRACTION100
2.5827-2.71880.19621320.1761694X-RAY DIFFRACTION100
2.7188-2.8890.20671280.17651707X-RAY DIFFRACTION100
2.889-3.11190.19021380.17251701X-RAY DIFFRACTION100
3.1119-3.42480.19341210.16241727X-RAY DIFFRACTION100
3.4248-3.91970.16151400.14291719X-RAY DIFFRACTION100
3.9197-4.93570.14861470.12691730X-RAY DIFFRACTION99
4.9357-32.85890.14891430.17461790X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6040.2152-0.2294.5115-0.32485.1106-0.07510.0325-0.0125-0.08120.12270.3115-0.0222-0.1947-0.03990.1635-0.01220.01570.14670.03740.1807-27.549313.276-26.3596
23.4689-0.77850.60325.6098-2.14583.19450.06880.1207-0.128-0.09550.08380.03720.1937-0.0847-0.14010.2297-0.00510.01130.16690.00590.1724-21.9555-1.0604-20.4955
33.5189-2.47443.94186.4381-1.91764.6217-0.246-1.20590.06630.95960.2217-0.2927-0.2795-0.23180.04330.43380.04030.0270.4316-0.00320.2598-22.452110.9394-11.1021
42.94010.10360.70796.7909-1.78133.84730.0248-0.20030.36340.39840.04390.5717-0.1797-0.3435-0.05890.28070.02980.03490.1868-0.04470.1882-28.353818.67-20.1355
56.09961.39850.65144.6911-0.38933.6111-0.0132-0.11390.15670.23520.0440.2583-0.09220.03020.00090.2330.0270.01190.1035-0.02260.1788-20.312822.9997-23.5035
61.78641.42412.41227.8870.11655.8344-0.1636-0.20770.0480.57450.236-0.0385-0.25320.1719-0.02160.21140.05410.05320.24080.01150.1817-20.448421.3147-22.4333
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 2 THROUGH 40 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 41 THROUGH 118 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 119 THROUGH 129 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 130 THROUGH 149 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 150 THROUGH 175 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 176 THROUGH 187 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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