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- PDB-5rw1: PanDDA analysis group deposition of ground-state model of DHTKD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5rw1
タイトルPanDDA analysis group deposition of ground-state model of DHTKD1
要素Probable 2-oxoglutarate dehydrogenase E1 component DHKTD1, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / SGC - Diamond I04-1 fragment screening / PanDDA / XChemExplorer
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With a disulfide as acceptor / 2-oxoadipate dehydrogenase activity / oxoadipate dehydrogenase complex / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / thiamine pyrophosphate binding / hematopoietic progenitor cell differentiation / generation of precursor metabolites and energy / glycolytic process / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Multifunctional 2-oxoglutarate metabolism enzyme, C-terminal / Multifunctional 2-oxoglutarate metabolism enzyme, C-terminal domain superfamily / 2-oxoglutarate dehydrogenase C-terminal / 2-oxoglutarate dehydrogenase E1 component / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold
類似検索 - ドメイン・相同性
THIAMINE DIPHOSPHATE / 2-oxoadipate dehydrogenase complex component E1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Bezerra, G.A. / Foster, W.R. / Bailey, H.J. / Shrestha, L. / Krojer, T. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. ...Bezerra, G.A. / Foster, W.R. / Bailey, H.J. / Shrestha, L. / Krojer, T. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W.W.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PanDDA analysis group deposition of ground-state model
著者: Bezerra, G.A. / Foster, W.R. / Bailey, H.J. / Shrestha, L. / Krojer, T. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W.W.
履歴
登録2020年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable 2-oxoglutarate dehydrogenase E1 component DHKTD1, mitochondrial
B: Probable 2-oxoglutarate dehydrogenase E1 component DHKTD1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,7767
ポリマ－201,8522
非ポリマー9245
水32,6251811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12430 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area54870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.139, 147.337, 87.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Probable 2-oxoglutarate dehydrogenase E1 component DHKTD1, mitochondrial / Dehydrogenase E1 and transketolase domain-containing protein 1


分子量: 100926.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DHTKD1, KIAA1630 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96HY7, oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring)
#2: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)


分子量: 425.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1811 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.53 % / Mosaicity: 0.09 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.1M Hepes, 0.1M Magnesium chloride, 20% PEG 6K, 10% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9126 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9126 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→64.39 Å / Num. obs: 273569 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 881493 / Scaling rejects: 72
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.56-1.642.21.2485387395850.40.9581.5770.698.4
4.92-64.393.90.0263421388520.9990.0160.03137.899.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0266精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6SY1

6sy1


解像度: 1.52→64.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 1.696 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1895 10093 4.9 %RANDOM
Rwork0.1641 ---
obs0.1654 194125 68.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.88 Å2 / Biso mean: 18.703 Å2 / Biso min: 5.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.52→64.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13505 0 55 1811 15371
Biso mean--9.42 30.87 -
残基数----1732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01313936
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01712993
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6321.6418916
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4841.57229957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.27351741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1822.288708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.02152308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.681578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21778
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023174
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9031.8236937
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9021.8236936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.932.7278666
LS精密化 シェル解像度: 1.516→1.555 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 39 -
Rwork0.266 840 -
all-879 -
obs--3.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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