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- PDB-5oxg: Crystal structure of the ACVR1 (ALK2) kinase in complex with LDN-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oxg
タイトルCrystal structure of the ACVR1 (ALK2) kinase in complex with LDN-212854
要素Activin receptor type-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase / ALK2 / Receptor / BMP / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / endocardial cushion fusion / BMP receptor complex / atrial septum primum morphogenesis / BMP receptor activity / cardiac muscle cell fate commitment / acute inflammatory response / activin receptor activity, type I / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / endocardial cushion fusion / BMP receptor complex / atrial septum primum morphogenesis / BMP receptor activity / cardiac muscle cell fate commitment / acute inflammatory response / activin receptor activity, type I / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of determination of dorsal identity / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor complex / endocardial cushion formation / smooth muscle cell differentiation / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / cellular response to BMP stimulus / activin receptor signaling pathway / negative regulation of activin receptor signaling pathway / transforming growth factor beta binding / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / germ cell development / peptide hormone binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / mesoderm formation / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / apical part of cell / heart development / in utero embryonic development / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B4B / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Williams, E.P. / Sorrell, F.J. / Kopec, J. / Nowak, R.P. / Kupinska, K. / von Delft, F. / Burgess-Brown, N. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Williams, E.P. / Sorrell, F.J. / Kopec, J. / Nowak, R.P. / Kupinska, K. / von Delft, F. / Burgess-Brown, N. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Bone / 年: 2018
タイトル: Structural basis for the potent and selective binding of LDN-212854 to the BMP receptor kinase ALK2.
著者: Williams, E. / Bullock, A.N.
履歴
登録2017年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-1
B: Activin receptor type-1
C: Activin receptor type-1
D: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,07915
ポリマ－138,1514
非ポリマー1,92811
水6,359353
1
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0244
ポリマ－34,5381
非ポリマー4873
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9843
ポリマ－34,5381
非ポリマー4472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0244
ポリマ－34,5381
非ポリマー4873
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0464
ポリマ－34,5381
非ポリマー5093
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.860, 102.201, 177.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.96, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRILEILEAA203 - 4985 - 300
21THRTHRILEILEBB203 - 4985 - 300
12THRTHRLYSLYSAA203 - 4975 - 299
22THRTHRLYSLYSCC203 - 4975 - 299
13VALVALLYSLYSAA204 - 4976 - 299
23VALVALLYSLYSDD204 - 4976 - 299
14THRTHRLYSLYSBB203 - 4975 - 299
24THRTHRLYSLYSCC203 - 4975 - 299
15VALVALILEILEBB204 - 4986 - 300
25VALVALILEILEDD204 - 4986 - 300
16VALVALILEILECC204 - 4986 - 300
26VALVALILEILEDD204 - 4986 - 300

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Activin receptor type-1 / Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine- ...Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 34537.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1, ACVRLK2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物
ChemComp-B4B / 5-[6-(4-piperazin-1-ylphenyl)pyrazolo[1,5-a]pyrimidin-3-yl]quinoline / LDN-212854


分子量: 406.482 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H22N6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.29 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG8000 -- 0.2M calcium acetate -- 0.1M cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月6日
詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair for horizontal and vertical focusing
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→65.65 Å / Num. obs: 88737 / % possible obs: 99.56 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 40.8 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/av σ(I): 8.12 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.539 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4518 / CC1/2: 0.8 / Rpim(I) all: 0.358 / Rrim(I) all: 0.65 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
iMOSFLM7.2.1データ削減
Aimless7.0.044データスケーリング
PHASER7.0.044位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H9R

3h9r


解像度: 2.13→65.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 5.988 / SU ML: 0.148 / SU R Cruickshank DPI: 0.2061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.17 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.1697 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23243 4290 4.8 %RANDOM
Rwork0.20611 ---
obs0.20736 84441 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 45.974 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4 Å2-0 Å22.81 Å2
2--1 Å20 Å2
3---1 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.13→65.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9312 0 134 353 9799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0199725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3691.96213238
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.929320522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.08851193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.36323.872421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.648151628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3851560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210723
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022025
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7114.654742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7114.654741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1746.9655921
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1736.9655922
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9324.844981
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.9314.844981
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5337.1667308
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.35154.05911153
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.35254.03511151
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A190420.06
12B190420.06
21A191540.06
22C191540.06
31A189820.06
32D189820.06
41B191140.05
42C191140.05
51B188020.06
52D188020.06
61C191020.05
62D191020.05
LS精密化 シェル解像度: 2.13→2.155 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 335 5 %
Rwork0.311 6181 -
obs--99.54 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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