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万見
- PDB-5onq: Alzheimer's Amyloid-Beta Peptide Fragment 29-40 in Complex with C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5onq
タイトルAlzheimer's Amyloid-Beta Peptide Fragment 29-40 in Complex with Cd-substituted Thermolysin
要素
  • Amyloid-beta A4 protein
  • Thermolysin
キーワードHYDROLASE / peptidase / protein-peptide complex / amyloid-beta peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


thermolysin / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway ...thermolysin / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / positive regulation of amyloid fibril formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Lysosome Vesicle Biogenesis / astrocyte projection / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / dendrite development / positive regulation of protein metabolic process / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / signaling receptor activator activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / modulation of excitatory postsynaptic potential / The NLRP3 inflammasome / transition metal ion binding / main axon / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / ECM proteoglycans / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / cellular response to manganese ion / Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / astrocyte activation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / axonogenesis / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / platelet alpha granule lumen / cellular response to cAMP / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / positive regulation of interleukin-1 beta production / endosome lumen / dendritic shaft / adult locomotory behavior / trans-Golgi network membrane / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / locomotory behavior / microglial cell activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / cellular response to nerve growth factor stimulus / recycling endosome / visual learning / metalloendopeptidase activity / positive regulation of interleukin-6 production / response to lead ion / Golgi lumen / cognition / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / endocytosis / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of inflammatory response / neuron projection development / positive regulation of tumor necrosis factor production / Platelet degranulation / heparin binding / regulation of translation / regulation of gene expression / early endosome membrane / G alpha (i) signalling events / perikaryon
類似検索 - 分子機能
Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain ...Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / PH-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Amyloid-beta precursor protein / Thermolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.17 Å
データ登録者Leite, J.P. / Gales, L.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2019
タイトル: Alzheimer's A beta1-40peptide degradation by thermolysin: evidence of inhibition by a C-terminal A beta product.
著者: Leite, J.P. / Gales, L.
履歴
登録2017年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermolysin
B: Amyloid-beta A4 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3588
ポリマ－34,7902
非ポリマー5686
水7,080393
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area12420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.488, 93.488, 129.558
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-769-

HOH

21A-798-

HOH

31A-872-

HOH

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Thermolysin / Neutral protease


分子量: 34360.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P43133, thermolysin
#2: タンパク質・ペプチド Amyloid-beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Amyloid-beta ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Amyloid-beta precursor protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 429.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 399分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.64 % / Mosaicity: 0.05 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6
詳細: 50 mM MES: 45% DMSO: 0.7-0.9 M NaCl: 0-0.4 M CdCl2: reservoir solution containing 30-40% ammonium sulphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97264 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月7日
詳細: Be CRL lenses for vertical focusing and Rh/Pt/Si coated ellipitcal mirror for horizontal focusing
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97264 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.17→46.74 Å / Num. obs: 111781 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 10.74 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 994505
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.17-1.218.10.86786021106250.7340.3160.9262.198
4.53-46.748.30.0321806521700.9990.0120.03451.898.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化開始モデル: pdbid 1kei

1kei


解像度: 1.17→43.97 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 16.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1716 5700 5.11 %
Rwork0.1625 105910 -
obs0.1629 111610 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 55.93 Å2 / Biso mean: 14.6381 Å2 / Biso min: 6.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.17→43.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2454 0 9 393 2856
Biso mean--26.13 25.33 -
残基数----321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052577
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8223518
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005464
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.821866
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.17-1.18330.24951890.2563386357596
1.1833-1.19720.21261740.23153429360398
1.1972-1.21180.26141850.22153466365199
1.2118-1.22720.26791770.25953439361699
1.2272-1.24330.24572090.2263453366299
1.2433-1.26030.22361810.2423449363099
1.2603-1.27840.2491770.23683494367199
1.2784-1.29740.23021940.202934983692100
1.2974-1.31770.21991640.196335113675100
1.3177-1.33930.17822040.17434763680100
1.3393-1.36240.19952100.18513484369499
1.3624-1.38720.2011940.19853413360798
1.3872-1.41390.17431950.163435303725100
1.4139-1.44270.17491890.171235073696100
1.4427-1.47410.22771950.179434963691100
1.4741-1.50840.16621860.160135443730100
1.5084-1.54610.17921950.15423495369099
1.5461-1.58790.17592140.143535093723100
1.5879-1.63470.14171930.138835343727100
1.6347-1.68740.15991850.139335423727100
1.6874-1.74770.15661770.140535563733100
1.7477-1.81770.1351680.140336043772100
1.8177-1.90040.16011810.142935623743100
1.9004-2.00060.15621890.14263542373199
2.0006-2.1260.14151920.14236013793100
2.126-2.29010.15311810.14535863767100
2.2901-2.52060.15581870.155536233810100
2.5206-2.88520.1591970.16123622381999
2.8852-3.63480.17742100.158136873897100
3.6348-44.00070.16322080.16153872408099
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.54 Å / Origin y: 30.8993 Å / Origin z: -2.4989 Å
111213212223313233
T0.0642 Å20.0075 Å20.019 Å2-0.0824 Å2-0.0017 Å2--0.0778 Å2
L1.105 °20.1669 °20.4655 °2-0.3307 °20.0671 °2--0.4392 °2
S0.0184 Å °-0.0164 Å °-0.0182 Å °0.0291 Å °-0.0235 Å °0.0538 Å °0.0227 Å °-0.0447 Å °0.0033 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA1 - 316
2X-RAY DIFFRACTION1ALLA401 - 893
3X-RAY DIFFRACTION1ALLB29 - 33
4X-RAY DIFFRACTION1ALLB101
5X-RAY DIFFRACTION1ALLC1 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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