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- PDB-5on8: Crystal structure of NikA in complex with reduced Fe-L2 (N-(2-hyd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5on8
タイトルCrystal structure of NikA in complex with reduced Fe-L2 (N-(2-hydroxy-3-methoxybenzyl)-N'-(2-thiomethylbenzyl)- N,N'-ethylenediamine diacetic acid)
要素Nickel-binding periplasmic protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Artificial oxygenase / CLEC / dioxygen activation / oxidation of carbon-carbon double bonds
機能・相同性
機能・相同性情報


nickel cation import across plasma membrane / metal cluster binding / nickel cation transport / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / negative chemotaxis / nickel cation binding / transition metal ion binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space ...nickel cation import across plasma membrane / metal cluster binding / nickel cation transport / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / negative chemotaxis / nickel cation binding / transition metal ion binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / heme binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Nickel ABC transporter, substrate-binding protein NikA / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II ...Nickel ABC transporter, substrate-binding protein NikA / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9YH / ACETATE ION / : / Nickel-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Cavazza, C. / Menage, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-14-CE06-0005-01 フランス
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2017
タイトル: Cross-Linked Artificial Enzyme Crystals as Heterogeneous Catalysts for Oxidation Reactions.
著者: Lopez, S. / Rondot, L. / Lepretre, C. / Marchi-Delapierre, C. / Menage, S. / Cavazza, C.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32020年8月19日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nickel-binding periplasmic protein
B: Nickel-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,39130
ポリマ－112,7212
非ポリマー2,67028
水20,6271145
1
A: Nickel-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,15522
ポリマ－56,3611
非ポリマー1,79521
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nickel-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2368
ポリマ－56,3611
非ポリマー8757
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.536, 94.092, 124.564
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nickel-binding periplasmic protein


分子量: 56360.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: nikA, b3476, JW3441 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P33590

-
非ポリマー , 7種, 1173分子

#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-9YH / 2-[2-[2-hydroxy-2-oxoethyl-[(3-methoxy-2-oxidanyl-phenyl)methyl]amino]ethyl-[(2-methylsulfanylphenyl)methyl]amino]ethanoic acid


分子量: 448.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H28N2O6S
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100 mM sodium acetate, pH 4.6 1.7 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97974 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97974 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→47.05 Å / Num. obs: 134286 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.24 % / Net I/σ(I): 9.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MVW

3mvw


解像度: 1.6→40.872 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2218 6708 5 %
Rwork0.194 --
obs0.1954 134173 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40.872 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7884 0 166 1145 9195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048415
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96511480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7443181
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381244
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.61820.31272210.27694210X-RAY DIFFRACTION100
1.6182-1.63720.30012220.26874205X-RAY DIFFRACTION100
1.6372-1.65720.27522190.2664175X-RAY DIFFRACTION100
1.6572-1.67820.30972220.27344207X-RAY DIFFRACTION100
1.6782-1.70020.30022210.25574211X-RAY DIFFRACTION100
1.7002-1.72350.29932230.25414226X-RAY DIFFRACTION100
1.7235-1.74820.29532200.25034178X-RAY DIFFRACTION100
1.7482-1.77430.26772240.23914252X-RAY DIFFRACTION100
1.7743-1.8020.2972220.22784223X-RAY DIFFRACTION100
1.802-1.83150.26032200.23034177X-RAY DIFFRACTION100
1.8315-1.86310.30252220.22544212X-RAY DIFFRACTION100
1.8631-1.8970.28442210.24154214X-RAY DIFFRACTION100
1.897-1.93350.3242230.27224223X-RAY DIFFRACTION100
1.9335-1.97290.24752230.2144235X-RAY DIFFRACTION100
1.9729-2.01580.25722220.21264225X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.06270.26292220.22724222X-RAY DIFFRACTION100
2.0627-2.11430.2752220.21384215X-RAY DIFFRACTION100
2.1143-2.17150.24632250.1984264X-RAY DIFFRACTION100
2.1715-2.23540.24752230.20474237X-RAY DIFFRACTION100
2.2354-2.30750.25682220.20794232X-RAY DIFFRACTION100
2.3075-2.390.2322240.19294244X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.48570.23212250.19384277X-RAY DIFFRACTION100
2.4857-2.59880.2112230.1884247X-RAY DIFFRACTION100
2.5988-2.73570.20742250.19464260X-RAY DIFFRACTION100
2.7357-2.90710.23572250.19124289X-RAY DIFFRACTION100
2.9071-3.13150.19762270.18134299X-RAY DIFFRACTION100
3.1315-3.44650.18762260.17054300X-RAY DIFFRACTION100
3.4465-3.94480.16492280.15494326X-RAY DIFFRACTION100
3.9448-4.96870.16042300.14954372X-RAY DIFFRACTION100
4.9687-40.88580.19952360.18894508X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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