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- PDB-5ok9: CH1 chimera of human 14-3-3 sigma with the HSPB6 phosphopeptide i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ok9
タイトルCH1 chimera of human 14-3-3 sigma with the HSPB6 phosphopeptide in a conformation with swapped phosphopeptides
要素14-3-3 protein sigma,Heat shock protein beta-6
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 proteins / Protein chimera / phosphopeptide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of eye lens / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria ...structural constituent of eye lens / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / chaperone-mediated protein folding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / protein folding chaperone / RHO GTPases activate PKNs / protein kinase A signaling / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / nuclear speck / cadherin binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma ...Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Heat shock protein beta-6 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Sluchanko, N.N. / Tugaeva, K.V. / Greive, S.J. / Antson, A.A.
資金援助 ロシア, 英国, 3件
組織認可番号国
Russian Science Foundation17-74-10053 ロシア
Wellcome Trust098230 英国
Wellcome Trust101528 英国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Chimeric 14-3-3 proteins for unraveling interactions with intrinsically disordered partners.
著者: Sluchanko, N.N. / Tugaeva, K.V. / Greive, S.J. / Antson, A.A.
履歴
登録2017年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.22019年3月13日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_seq_map_depositor_info ...diffrn_source / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma,Heat shock protein beta-6
B: 14-3-3 protein sigma,Heat shock protein beta-6
E: 14-3-3 protein sigma,Heat shock protein beta-6
F: 14-3-3 protein sigma,Heat shock protein beta-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,5029
ポリマ－109,9724
非ポリマー5315
水8,881493
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10930 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area43570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.631, 140.635, 68.663
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.750, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein sigma,Heat shock protein beta-6 / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin / HspB6 / Heat shock 20 kDa-like protein p20


分子量: 27492.893 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1, HSPB6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947, UniProt: O14558
#2: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 493 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M MMT (malateMES-Tris) buffer (pH 4) and 25% PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→46.65 Å / Num. obs: 48345 / % possible obs: 88.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.85 % / Biso Wilson estimate: 42.88 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.229 / Rrim(I) all: 0.266 / Χ2: 0.963 / Net I/σ(I): 5.51 / Num. measured all: 186114
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.21-2.353.6451.7950.7345360.2852.09551.5
2.35-2.513.7711.2281.269620.5151.43284.3
2.51-2.713.9740.8871.975310.6751.02597.5
2.71-2.973.7910.5413.0969250.8560.6397.4
2.97-3.323.9370.3395.2663100.9270.39298.2
3.32-3.833.8520.1948.955790.970.22398
3.83-4.683.9080.12212.2347260.9850.14198.1
4.68-6.583.9250.12111.6837050.9870.1498.5
6.58-46.653.7650.07316.8420710.9940.08597

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LU1

5lu1


解像度: 2.35→46.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.389 / SU Rfree Blow DPI: 0.243
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1385 3.16 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.193 43838 96.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 129.07 Å2 / Biso mean: 42.14 Å2 / Biso min: 11.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.1051 Å20 Å28.34 Å2
2--4.0122 Å20 Å2
3---1.0929 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→46.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7543 0 35 493 8071
Biso mean--47.48 40.05 -
残基数----959
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3434SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes214HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2179HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it15115HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd8SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion986SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact16508SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d15115HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg27278HARMONIC21.04
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.47
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.89
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 89 3.69 %
Rwork0.2303 2321 -
all0.232 2410 -
obs--72.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6434-0.31020.33321.5638-0.22350.32430.05630.0609-0.0345-0.1263-0.04710.1019-0.01020.0136-0.0091-0.02640.00050.03380.0888-0.0086-0.0334-24.0663-70.9525-20.846
20.55290.09750.02630.98180.34590.87050.0887-0.0657-0.04020.221-0.0286-0.0664-0.03630.063-0.060.0644-0.0563-0.00740.09820.0132-0.0351.5896-67.2536.5572
31.0315-0.27870.20960.647-0.14050.8723-0.0056-0.0039-0.12160.08430.0181-0.0772-0.0105-0.0717-0.01250-0.01710.00030.0941-0.0033-0.0125-39.576-35.5709-11.8053
40.6961-0.28950.11450.55880.16741.15330.0530.0611-0.0515-0.0365-0.040.02440.0031-0.1068-0.013-0.0506-0.01670.00890.06550.0101-0.0568-16.5413-31.052915.7001
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A-1 - 243
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B-2 - 243
3X-RAY DIFFRACTION3{ E|* }E-1 - 243
4X-RAY DIFFRACTION4{ F|* }F-1 - 242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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