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万見
- PDB-5ohl: K6-specific affimer bound to K6 diUb -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ohl
タイトルK6-specific affimer bound to K6 diUb
要素
  • K6-specific affimer
  • Polyubiquitin-B
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin / cystatin
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis / neuron projection morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Pexophagy / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / positive regulation of protein ubiquitination / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TCF dependent signaling in response to WNT / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Regulation of NF-kappa B signaling / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulation of FGFR3 signaling / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Peroxisomal protein import / Fanconi Anemia Pathway / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Michel, M.A. / Komander, D.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
European Research Council309756 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
Lister Institute for Preventive Medicine 英国
European Union283570 英国
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: Ubiquitin Linkage-Specific Affimers Reveal Insights into K6-Linked Ubiquitin Signaling.
著者: Michel, M.A. / Swatek, K.N. / Hospenthal, M.K. / Komander, D.
履歴
登録2017年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: K6-specific affimer
B: K6-specific affimer
C: K6-specific affimer
D: K6-specific affimer
E: K6-specific affimer
F: K6-specific affimer
G: K6-specific affimer
H: K6-specific affimer
I: Polyubiquitin-B
J: Polyubiquitin-B
K: Polyubiquitin-B
L: Polyubiquitin-B
M: Polyubiquitin-B
N: Polyubiquitin-B
O: Polyubiquitin-B
P: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,60221
ポリマ－174,39116
非ポリマー6,2115
水1,892105
1
J: Polyubiquitin-B

A: K6-specific affimer
C: K6-specific affimer
K: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6905
ポリマ－43,5984
非ポリマー921
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
手法PISA
2
A: K6-specific affimer
C: K6-specific affimer
K: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子

J: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6905
ポリマ－43,5984
非ポリマー921
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
Buried area7480 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area16750 Å2
手法PISA
3
L: Polyubiquitin-B

B: K6-specific affimer
E: K6-specific affimer
N: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6576
ポリマ－43,5984
非ポリマー3,0602
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
手法PISA
4
B: K6-specific affimer
E: K6-specific affimer
N: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子

L: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6576
ポリマ－43,5984
非ポリマー3,0602
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
Buried area7230 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area17360 Å2
手法PISA
5
I: Polyubiquitin-B

D: K6-specific affimer
H: K6-specific affimer
M: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5984
ポリマ－43,5984
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
手法PISA
6
D: K6-specific affimer
H: K6-specific affimer
M: Polyubiquitin-B

I: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5984
ポリマ－43,5984
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
Buried area7440 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area17090 Å2
手法PISA
7
F: K6-specific affimer
G: K6-specific affimer
O: Polyubiquitin-B
P: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6576
ポリマ－43,5984
非ポリマー3,0602
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7500 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area16560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.502, 69.672, 99.297
Angle α, β, γ (deg.)79.79, 79.76, 83.08
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
K6-specific affimer


分子量: 13221.985 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質
Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-15P / POLYETHYLENE GLYCOL (N=34) / PEG 1500


分子量: 1529.829 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C69H140O35 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 32.5%PEG 2K MME 200mM Ammonium Acetate 0.1M Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.23 Å / Num. obs: 53211 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / CC1/2: 0.791 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 4N6U

1ubq

4n6u


解像度: 2.5→48.23 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 26.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2268 2661 5 %
Rwork0.2001 --
obs0.2015 53198 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10490 0 57 105 10652
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00510714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99614391
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3614088
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041823
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.54550.36131210.29572627X-RAY DIFFRACTION97
2.5455-2.59440.36391650.28172615X-RAY DIFFRACTION98
2.5944-2.64740.31951200.27932675X-RAY DIFFRACTION98
2.6474-2.70490.37921280.26542656X-RAY DIFFRACTION98
2.7049-2.76790.29991280.25722675X-RAY DIFFRACTION98
2.7679-2.83710.28341430.25612664X-RAY DIFFRACTION99
2.8371-2.91380.28691560.26032639X-RAY DIFFRACTION98
2.9138-2.99950.29911350.24912626X-RAY DIFFRACTION98
2.9995-3.09630.28181370.25172684X-RAY DIFFRACTION99
3.0963-3.20690.28321270.23062708X-RAY DIFFRACTION98
3.2069-3.33530.23761400.22732640X-RAY DIFFRACTION98
3.3353-3.48710.24681290.2092675X-RAY DIFFRACTION98
3.4871-3.67080.24231420.20012668X-RAY DIFFRACTION99
3.6708-3.90070.2581620.19732643X-RAY DIFFRACTION99
3.9007-4.20180.16681480.16712635X-RAY DIFFRACTION99
4.2018-4.62430.15721400.15372708X-RAY DIFFRACTION99
4.6243-5.29270.16621390.15412664X-RAY DIFFRACTION99
5.2927-6.66550.22041340.19172686X-RAY DIFFRACTION99
6.6655-48.24090.17481670.16592649X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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