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- PDB-5ohk: Crystal structure of USP30 in covalent complex with ubiquitin pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ohk
タイトルCrystal structure of USP30 in covalent complex with ubiquitin propargylamide (high resolution)
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase / DUB / Ubiquitin / USP
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K6-linked deubiquitination / protein K11-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / autophagy of mitochondrion / pexophagy / peroxisomal membrane / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / mitochondrial fusion / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail ...protein K6-linked deubiquitination / protein K11-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / autophagy of mitochondrion / pexophagy / peroxisomal membrane / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / mitochondrial fusion / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / negative regulation of mitophagy / protein deubiquitination / Pexophagy / regulation of protein stability / mitochondrial outer membrane / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like ...: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / Tail fiber / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Gersch, M. / Komander, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Mechanism and regulation of the Lys6-selective deubiquitinase USP30.
著者: Gersch, M. / Gladkova, C. / Schubert, A.F. / Michel, M.A. / Maslen, S. / Komander, D.
履歴
登録2017年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1514
ポリマ－47,0282
非ポリマー1232
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.917, 94.408, 96.115
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30 / Deubiquitinating enzyme 30 / Ubiquitin thioesterase 30 / Ubiquitin-specific-processing protease 30 ...Deubiquitinating enzyme 30 / Ubiquitin thioesterase 30 / Ubiquitin-specific-processing protease 30 / Ub-specific protease 30


分子量: 38469.422 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 64-178,UNP residues 217-357,UNP residues 432-502
変異: construct 13 (R179G, Q180S, P181G, R182S, F348D, M350S, I353E, L358S, L359N, G360A),construct 13 (R179G, Q180S, P181G, R182S, F348D, M350S, I353E, L358S, L359N, G360A),construct 13 (R179G, ...変異: construct 13 (R179G, Q180S, P181G, R182S, F348D, M350S, I353E, L358S, L359N, G360A),construct 13 (R179G, Q180S, P181G, R182S, F348D, M350S, I353E, L358S, L359N, G360A),construct 13 (R179G, Q180S, P181G, R182S, F348D, M350S, I353E, L358S, L359N, G360A)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP30 / プラスミド: MG-26-82 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 pLacI / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLacI / 参照: UniProt: Q70CQ3, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8558.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLacI / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 10% (w/v) PEG 20000, 0.1 M sodium citrate pH 5.4, 0.2 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月3日
放射モノクロメーター: Double Crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→67.352 Å / Num. obs: 20131 / % possible obs: 99.18 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 31.81 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.1701 / Rpim(I) all: 0.09162 / Net I/σ(I): 4.61
反射 シェル解像度: 2.34→2.424 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.7145 / Mean I/σ(I) obs: 1.86 / Num. unique obs: 1978 / CC1/2: 0.848 / Rpim(I) all: 0.3804 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HD5

2hd5


解像度: 2.34→67.352 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.47
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2605 979 4.88 %Random selection
Rwork0.2291 ---
obs0.2308 20054 99.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→67.352 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2930 0 5 82 3017
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5254085
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.3671050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003521
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3401-2.46350.28331100.2652679X-RAY DIFFRACTION99
2.4635-2.61780.31971540.2592672X-RAY DIFFRACTION99
2.6178-2.820.29471540.25442667X-RAY DIFFRACTION99
2.82-3.10380.24511300.24562683X-RAY DIFFRACTION99
3.1038-3.55290.25351430.23182709X-RAY DIFFRACTION99
3.5529-4.47610.23281220.20032776X-RAY DIFFRACTION99
4.4761-67.3520.25921660.22282889X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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