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- PDB-5ohp: Crystal structure of USP30 (C77A) in complex with Lys6-linked diu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ohp
タイトルCrystal structure of USP30 (C77A) in complex with Lys6-linked diubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
キーワードHYDROLASE / DUB / Ubiquitin / USP / K6
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K6-linked deubiquitination / protein K11-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / autophagy of mitochondrion / pexophagy / peroxisomal membrane / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / mitochondrial fusion / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail ...protein K6-linked deubiquitination / protein K11-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / autophagy of mitochondrion / pexophagy / peroxisomal membrane / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / mitochondrial fusion / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / negative regulation of mitophagy / protein deubiquitination / Pexophagy / regulation of protein stability / mitochondrial outer membrane / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like ...: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gersch, M. / Komander, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Mechanism and regulation of the Lys6-selective deubiquitinase USP30.
著者: Gersch, M. / Gladkova, C. / Schubert, A.F. / Michel, M.A. / Maslen, S. / Komander, D.
履歴
登録2017年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_validate_close_contact ...diffrn_source / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30
B: Polyubiquitin-B
C: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6564
ポリマ－55,5913
非ポリマー651
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.504, 117.504, 138.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-912-

HOH

21A-926-

HOH

31C-109-

HOH

41C-111-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 30 / Deubiquitinating enzyme 30 / Ubiquitin thioesterase 30 / Ubiquitin-specific-processing protease 30 ...Deubiquitinating enzyme 30 / Ubiquitin thioesterase 30 / Ubiquitin-specific-processing protease 30 / Ub-specific protease 30


分子量: 38437.355 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 64-178,UNP residues 217-357,UNP residues 432-502
変異: construct 13i (C77A, R179G, Q180S, P181G, R182S, F348D, M350S, I353E, L358S, L359N, G360A)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP30 / プラスミド: MG-31-28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 pLacI / 参照: UniProt: Q70CQ3, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 pLacI / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.73 M sodium citrate, 0.1 M Hepes pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→82.08 Å / Num. obs: 14395 / % possible obs: 99.18 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 39.7 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.1702 / Rpim(I) all: 0.0863 / Net I/σ(I): 6.99
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.9977 / Mean I/σ(I) obs: 1.83 / Num. unique obs: 1402 / CC1/2: 0.713 / Rpim(I) all: 0.5044 / % possible all: 99.86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11rc1_2513)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5OHK

5ohk


解像度: 2.8→82.077 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.88
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2494 729 5.07 %Random selection
Rwork0.2158 ---
obs0.2176 14379 99.19 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→82.077 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3678 0 1 52 3731
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6955102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.0171365
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.223583
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004651
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8003-3.01650.34741280.30882686X-RAY DIFFRACTION100
3.0165-3.320.30981530.26212664X-RAY DIFFRACTION100
3.32-3.80050.24711540.22292703X-RAY DIFFRACTION100
3.8005-4.78810.23151480.17782754X-RAY DIFFRACTION100
4.7881-82.1120.21381460.19982843X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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