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- PDB-5o2v: NMR structure of TIA-1 RRM1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o2v
タイトルNMR structure of TIA-1 RRM1 domain
要素Nucleolysin TIA-1 isoform p40
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM / TIA-1
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to cytoplasmic stress granule / nuclear stress granule / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / poly(A) binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / FGFR2 alternative splicing / negative regulation of cytokine production / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / stress granule assembly ...protein localization to cytoplasmic stress granule / nuclear stress granule / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / poly(A) binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / FGFR2 alternative splicing / negative regulation of cytokine production / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / stress granule assembly / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / mRNA processing / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / apoptotic process / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TIA-1, RNA recognition motif 1 / TIA-1, RNA recognition motif 2 / TIAR, RNA recognition motif 3 / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...TIA-1, RNA recognition motif 1 / TIA-1, RNA recognition motif 2 / TIAR, RNA recognition motif 3 / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytotoxic granule associated RNA binding protein TIA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Jagtap, P.K.A.
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2017
タイトル: Segmental, Domain-Selective Perdeuteration and Small-Angle Neutron Scattering for Structural Analysis of Multi-Domain Proteins.
著者: Miriam Sonntag / Pravin Kumar Ankush Jagtap / Bernd Simon / Marie-Sousai Appavou / Arie Geerlof / Ralf Stehle / Frank Gabel / Janosch Hennig / Michael Sattler /
要旨: Multi-domain proteins play critical roles in fine-tuning essential processes in cellular signaling and gene regulation. Typically, multiple globular domains that are connected by flexible linkers ...Multi-domain proteins play critical roles in fine-tuning essential processes in cellular signaling and gene regulation. Typically, multiple globular domains that are connected by flexible linkers undergo dynamic rearrangements upon binding to protein, DNA or RNA ligands. RNA binding proteins (RBPs) represent an important class of multi-domain proteins, which regulate gene expression by recognizing linear or structured RNA sequence motifs. Here, we employ segmental perdeuteration of the three RNA recognition motif (RRM) domains in the RBP TIA-1 using Sortase A mediated protein ligation. We show that domain-selective perdeuteration combined with contrast-matched small-angle neutron scattering (SANS), SAXS and computational modeling provides valuable information to precisely define relative domain arrangements. The approach is generally applicable to study conformational arrangements of individual domains in multi-domain proteins and changes induced by ligand binding.
履歴
登録2017年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年6月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleolysin TIA-1 isoform p40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2761
ポリマ－10,2761
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6300 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Nucleolysin TIA-1 isoform p40 / RNA-binding protein TIA-1 / T-cell-restricted intracellular antigen-1 / TIA-1 / p40-TIA-1


分子量: 10275.843 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM1 domain, UNP residues 1-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31483

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic22D 1H-15N HSQC
131isotropic23D 1H-15N NOESY
141isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
151isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
161isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
171isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
181isotropic13D (H)CCH-TOCSY
191isotropic23D HN(CA)CB
1101isotropic23D HNCO
1111isotropic23D CBCA(CO)NH
1121isotropic23D HNCA
1131isotropic13D HBHA(CO)NH

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM Uniform 15N, 13C labelling Protein, 90% H2O/10% D2O15N_13C_RRM190% H2O/10% D2O
solution20.5 mM Uniform 15N labelling Protein, 90% H2O/10% D2O15N_RRM190% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMProteinUniform 15N, 13C labelling1
0.5 mMProteinUniform 15N labelling2
試料状態詳細: 50mM phosphate buffer, 100mM NaCl, 1mM DTT / イオン強度: 100 mM / Label: Condition_1 / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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