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- PDB-5o2s: Human KRAS in complex with darpin K27 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o2s
タイトルHuman KRAS in complex with darpin K27
要素
  • GTPase KRas
  • darpin K27
キーワードSIGNALING PROTEIN / KRAS / RAS signalling / darpin / nucleotide exchange
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants ...forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / glial cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / membrane-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / positive regulation of glial cell proliferation / FRS-mediated FGFR1 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / visual learning / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / G protein activity / actin cytoskeleton organization / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / neuron apoptotic process / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / Ras protein signal transduction / Golgi membrane / focal adhesion / GTPase activity
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat-containing domain / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...Ankyrin repeat-containing domain / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase KRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Guillard, S. / Kolasinska-Zwierz, P. / Breed, J. / Zhang, J. / Bery, N. / Marwood, R. / Tart, J. / Stocki, P. / Mistry, B. ...Debreczeni, J.E. / Guillard, S. / Kolasinska-Zwierz, P. / Breed, J. / Zhang, J. / Bery, N. / Marwood, R. / Tart, J. / Stocki, P. / Mistry, B. / Phillips, C. / Rabbitts, T. / Jackson, R. / Minter, R.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: Structural and functional characterization of a DARPin which inhibits Ras nucleotide exchange.
著者: Guillard, S. / Kolasinska-Zwierz, P. / Debreczeni, J. / Breed, J. / Zhang, J. / Bery, N. / Marwood, R. / Tart, J. / Overman, R. / Stocki, P. / Mistry, B. / Phillips, C. / Rabbitts, T. / Jackson, R. / Minter, R.
履歴
登録2017年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GTPase KRas
B: darpin K27
C: GTPase KRas
D: darpin K27
E: GTPase KRas
F: darpin K27
G: GTPase KRas
H: darpin K27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,82816
ポリマ-154,9588
非ポリマー1,8708
1,06359
1
A: GTPase KRas
B: darpin K27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2074
ポリマ-38,7402
非ポリマー4682
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area13520 Å2
手法PISA
2
C: GTPase KRas
D: darpin K27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2074
ポリマ-38,7402
非ポリマー4682
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area13830 Å2
手法PISA
3
E: GTPase KRas
F: darpin K27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2074
ポリマ-38,7402
非ポリマー4682
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area13360 Å2
手法PISA
4
G: GTPase KRas
H: darpin K27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2074
ポリマ-38,7402
非ポリマー4682
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)197.140, 197.140, 84.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13A
23G
14B
24D
15B
25F
16B
26H
17C
27E
18C
28G
19D
29F
110D
210H
111E
211G
112F
212H

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSAA1 - 1654 - 168
21LYSLYSCC1 - 1654 - 168
12LYSLYSAA1 - 1654 - 168
22LYSLYSEE1 - 1654 - 168
13ILEILEAA1 - 1634 - 166
23ILEILEGG1 - 1634 - 166
14LYSLYSBB22 - 17722 - 177
24LYSLYSDD22 - 17722 - 177
15LYSLYSBB22 - 17722 - 177
25LYSLYSFF22 - 17722 - 177
16LYSLYSBB22 - 17722 - 177
26LYSLYSHH22 - 17722 - 177
17LYSLYSCC1 - 1654 - 168
27LYSLYSEE1 - 1654 - 168
18ILEILECC1 - 1634 - 166
28ILEILEGG1 - 1634 - 166
19LYSLYSDD22 - 17722 - 177
29LYSLYSFF22 - 17722 - 177
110LYSLYSDD22 - 17722 - 177
210LYSLYSHH22 - 17722 - 177
111ILEILEEE1 - 1634 - 166
211ILEILEGG1 - 1634 - 166
112LYSLYSFF22 - 17722 - 177
212LYSLYSHH22 - 17722 - 177

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

-
要素

#1: タンパク質
GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras


分子量: 19208.643 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116
#2: タンパク質
darpin K27


分子量: 19530.924 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% (w/v) PEG-MME 2000, 200mM ammonium sulphate, 100mM sodium citrate pH 5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.22→98.57 Å / Num. obs: 30646 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.1 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.362 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 3.22→3.3 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.965 / Num. unique obs: 2258 / CC1/2: 0.562 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.22→98.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 48.049 / SU ML: 0.387 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.449 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23537 1471 4.8 %RANDOM
Rwork0.20096 ---
obs0.20264 29155 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 81.172 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.83 Å20.92 Å2-0 Å2
2--1.83 Å20 Å2
3----5.95 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.22→98.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9707 0 116 59 9882
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0199994
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.029349
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9821.97213597
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.491321366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.24451279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.56424.85468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.937151590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7231558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.21585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9574.3485134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9564.3485133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1796.5256407
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1786.5256408
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2894.5954860
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2834.5894852
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7366.8087178
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.72237.89916250
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.68737.87316226
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A194420.08
12C194420.08
21A191440.07
22E191440.07
31A178580.08
32G178580.08
41B185120.06
42D185120.06
51B187420.04
52F187420.04
61B180260.06
62H180260.06
71C190380.08
72E190380.08
81C181440.07
82G181440.07
91D186740.06
92F186740.06
101D185260.04
102H185260.04
111E181680.07
112G181680.07
121F182000.05
122H182000.05
LS精密化 シェル解像度: 3.22→3.304 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 130 -
Rwork0.317 2124 -
obs--99.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1056-0.4599-0.2914.46060.37123.93670.0451-0.00710.2015-0.06220.00510.1773-0.3709-0.1303-0.05030.109-0.04030.00250.14570.00570.031140.7048-67.8196-6.1517
22.45470.1411-0.34326.15982.0684.3487-0.01820.0644-0.13260.01490.06080.45060.1055-0.3669-0.04260.0784-0.0907-0.04560.29530.1060.086229.2515-84.1610.5429
32.87150.2792-0.03322.69861.0365.94390.056-0.03060.107-0.0637-0.0926-0.0419-0.15540.00590.03660.0774-0.0586-0.00610.12510.01370.00735.769-80.6985-39.8307
43.2386-0.72811.64642.59190.08965.0784-0.0039-0.34640.1340.0899-0.14240.3531-0.1447-0.3430.14630.115-0.09780.03890.3429-0.02260.226311.1189-84.5832-32.1076
53.6525-1.35310.57623.14130.48284.3397-0.10150.12560.2609-0.13010.065-0.5174-0.2580.39480.03650.2277-0.19770.04090.2001-0.02380.142272.4054-60.5358-7.7103
63.1944-0.01231.92843.13760.50965.4577-0.05290.2630.7403-0.4281-0.03310.0541-0.7752-0.01040.0860.581-0.1117-0.02740.18030.02310.368958.3596-38.8016-6.3989
72.4832-0.8383-0.33881.59541.4094.6934-0.0202-1.02280.49340.26790.15160.328-0.1416-0.819-0.13150.6737-0.0315-0.01431.2744-0.20280.7251-3.2519-55.616-43.0646
82.3961-1.13-1.18622.08181.28526.2341-0.0223-0.74770.60730.31730.074-0.0578-0.3216-0.2048-0.05180.6629-0.0758-0.01520.8774-0.29820.694922.1597-50.6629-41.1973
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 165
2X-RAY DIFFRACTION2B22 - 177
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 165
4X-RAY DIFFRACTION4D22 - 177
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 165
6X-RAY DIFFRACTION6F22 - 177
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 164
8X-RAY DIFFRACTION8H22 - 177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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