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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 5o2r | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Cryo-EM structure of the proline-rich antimicrobial peptide Api137 bound to the terminating ribosome | |||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / termination / release factors / antimicrobial peptides / antibiotic | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報translation release factor activity, codon specific / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity ...translation release factor activity, codon specific / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / response to reactive oxygen species / ribosome assembly / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / regulation of cell growth / translational initiation / DNA-templated transcription termination / response to radiation / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosome binding / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / defense response to bacterium / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / innate immune response / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / extracellular region / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Graf, M. / Berninghausen, O. / Beckmann, R. / Wilson, D.N. | |||||||||
| 資金援助 | チェコ, ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017タイトル: An antimicrobial peptide that inhibits translation by trapping release factors on the ribosome. 著者: Tanja Florin / Cristina Maracci / Michael Graf / Prajwal Karki / Dorota Klepacki / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / Nora Vázquez-Laslop / Daniel N Wilson / Marina V Rodnina / Alexander S Mankin / ![]() 要旨: Many antibiotics stop bacterial growth by inhibiting different steps of protein synthesis. However, no specific inhibitors of translation termination are known. Proline-rich antimicrobial peptides, a ...Many antibiotics stop bacterial growth by inhibiting different steps of protein synthesis. However, no specific inhibitors of translation termination are known. Proline-rich antimicrobial peptides, a component of the antibacterial defense system of multicellular organisms, interfere with bacterial growth by inhibiting translation. Here we show that Api137, a derivative of the insect-produced antimicrobial peptide apidaecin, arrests terminating ribosomes using a unique mechanism of action. Api137 binds to the Escherichia coli ribosome and traps release factor (RF) RF1 or RF2 subsequent to the release of the nascent polypeptide chain. A high-resolution cryo-EM structure of the ribosome complexed with RF1 and Api137 reveals the molecular interactions that lead to RF trapping. Api137-mediated depletion of the cellular pool of free release factors causes the majority of ribosomes to stall at stop codons before polypeptide release, thereby resulting in a global shutdown of translation termination. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 5o2r.cif.gz | 3.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb5o2r.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 5o2r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 5o2r_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 5o2r_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 5o2r_validation.xml.gz | 221.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 5o2r_validation.cif.gz | 383.7 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o2/5o2r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o2/5o2r | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-RNA鎖 , 5種, 5分子 AB7ax
| #1: RNA鎖 | 分子量: 941321.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #2: RNA鎖 | 分子量: 38813.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #34: RNA鎖 | 分子量: 2205.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) ![]() |
| #35: RNA鎖 | 分子量: 498725.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #57: RNA鎖 | 分子量: 24855.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 31種, 31分子 CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ0123456
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 bcdefghijklmnopqrstu
| #36: タンパク質 | 分子量: 24253.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #37: タンパク質 | 分子量: 23078.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #38: タンパク質 | 分子量: 23383.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #39: タンパク質 | 分子量: 16532.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #40: タンパク質 | 分子量: 11669.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #41: タンパク質 | 分子量: 16861.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #42: タンパク質 | 分子量: 14015.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #43: タンパク質 | 分子量: 14554.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #44: タンパク質 | 分子量: 11196.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #45: タンパク質 | 分子量: 12388.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #46: タンパク質 | 分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #47: タンパク質 | 分子量: 12625.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #48: タンパク質 | 分子量: 11546.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #49: タンパク質 | 分子量: 10159.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #50: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #51: タンパク質 | 分子量: 9263.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #52: タンパク質 | 分子量: 7606.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #53: タンパク質 | 分子量: 9057.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #54: タンパク質 | 分子量: 9506.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #55: タンパク質 | 分子量: 7763.073 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 vz
| #56: タンパク質 | 分子量: 26822.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #58: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1699.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-詳細
| Has protein modification | Y |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 由来(天然) |
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| 由来(組換発現) |
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| 緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
| 撮影 | 電子線照射量: 28 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5132 |
| 画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
| EMソフトウェア |
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 116212 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36826 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |
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万見について







チェコ,
ドイツ, 2件
引用
UCSF Chimera


















PDBj































