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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 5o0q | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Deglycosylated Nogo Receptor with native disulfide structure | ||||||
要素 | Reticulon-4 receptor | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / nervous system / signaling / leucine-rich repeat domain / disulfide structure | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報neuronal signal transduction / ganglioside GM1 binding / chondroitin sulfate binding / neuregulin receptor activity / negative regulation of axon regeneration / ganglioside GT1b binding / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / regulation of synapse assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction ...neuronal signal transduction / ganglioside GM1 binding / chondroitin sulfate binding / neuregulin receptor activity / negative regulation of axon regeneration / ganglioside GT1b binding / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / regulation of synapse assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of GTPase activity / axonal growth cone / axonogenesis / dendritic shaft / heparin binding / negative regulation of neuron projection development / growth cone / perikaryon / cell surface receptor signaling pathway / neuron projection / membrane raft / external side of plasma membrane / neuronal cell body / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Pronker, M.F. / Janssen, B.J.C. | ||||||
| 資金援助 | オランダ, 1件
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引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017タイトル: Nogo Receptor crystal structures with a native disulfide pattern suggest a novel mode of self-interaction. 著者: Pronker, M.F. / Tas, R.P. / Vlieg, H.C. / Janssen, B.J.C. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 5o0q.cif.gz | 479.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb5o0q.ent.gz | 396.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 5o0q.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 5o0q_validation.pdf.gz | 510.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 5o0q_full_validation.pdf.gz | 518.5 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 5o0q_validation.xml.gz | 45.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 5o0q_validation.cif.gz | 62.5 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/5o0q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/5o0q | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
-タンパク質 / 糖 , 2種, 15分子 ABCD

| #1: タンパク質 | 分子量: 37109.387 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 詳細 (発現宿主): secretion signal peptide, C-terminal His6 Cell (発現宿主): HEK293 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GntI- / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99PI8#2: 糖 | ChemComp-NAG / |
|---|
-非ポリマー , 4種, 348分子 






| #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-CL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
| Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.11 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.2 M NaH2PO4, 20% PEG3350 |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.968 Å |
| 検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月17日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.968 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.5→45.94 Å / Num. obs: 53288 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2.6 % / CC1/2: 0.992 / Rrim(I) all: 0.181 / Net I/σ(I): 5.8 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / CC1/2: 0.472 / Rrim(I) all: 1.091 / % possible all: 96.8 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 1OZN 解像度: 2.5→45.938 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.59 / 立体化学のターゲット値: ML
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→45.938 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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万見について





X線回折
オランダ, 1件
引用

















PDBj









Homo sapiens (ヒト)