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- PDB-5nzi: Crystal structure of UDP-glucose pyrophosphorylase S374F mutant f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nzi
タイトルCrystal structure of UDP-glucose pyrophosphorylase S374F mutant from Leishmania major in complex with UDP-glucose
要素UDP-glucose pyrophosphorylase
キーワードTRANSFERASE / NTP-transferase / Pathogen / Allostery / Catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-glucose metabolic process / nuclear lumen / ciliary plasm / glycogen metabolic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex ...UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Cramer, J.T. / Fuehring, J.I. / Baruch, P. / Bruetting, C. / Hesse, R. / Knoelker, H.-J. / Gerardy-Schahn, R. / Fedorov, R.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationGZ: FE 1510/2-1 ドイツ
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2018
タイトル: Decoding Allosteric Networks in Biocatalysts: Rational Approach to Therapies and Biotechnologies
著者: Cramer, J.T. / Fuehring, J.I. / Baruch, P. / Bruetting, C. / Knoelker, H.-J. / Gerardy-Schahn, R. / Fedorov, R.
履歴
登録2017年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose pyrophosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8675
ポリマ－56,1151
非ポリマー7534
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area21270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.390, 88.180, 137.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 UDP-glucose pyrophosphorylase


分子量: 56114.863 Da / 分子数: 1 / 変異: S374F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: UGP, LMJF_18_0990 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q4QDU3, UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.08 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 24% PEG 3350, 100 mM Bis-Tris pH 6.8, 0.2 M Li2SO4, 2 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 30193 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 13.43 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 10.49
反射 シェル解像度: 2.05→2.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / Num. unique all: 3929 / Rsym value: 0.421 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2M2A

2m2a


解像度: 2.05→44.756 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 1565 5.19 %
Rwork0.188 --
obs0.1909 30132 98.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→44.756 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3727 0 48 187 3962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133848
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2255212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6852316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008669
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.11620.35461320.30342554X-RAY DIFFRACTION98
2.1162-2.19180.36221320.27722538X-RAY DIFFRACTION98
2.1918-2.27960.33411280.2612554X-RAY DIFFRACTION98
2.2796-2.38330.38091470.2582563X-RAY DIFFRACTION98
2.3833-2.50890.28011370.24342546X-RAY DIFFRACTION98
2.5089-2.66610.31311290.23012594X-RAY DIFFRACTION98
2.6661-2.87190.29211690.23162563X-RAY DIFFRACTION99
2.8719-3.16090.29621440.21132609X-RAY DIFFRACTION99
3.1609-3.61810.22041530.17992624X-RAY DIFFRACTION99
3.6181-4.55770.19971410.13822671X-RAY DIFFRACTION99
4.5577-44.76620.17191530.14392751X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5612-1.67960.70361.5888-0.32912.1966-0.0478-0.1717-0.3047-0.0890.0250.2060.0156-0.29660.00750.2280.01140.00910.2429-0.02070.31319.345430.634254.8377
23.23580.9647-0.14911.6565-0.54094.06310.34750.52050.2747-0.5118-0.2547-0.252-0.93360.4318-0.07140.53870.0393-0.03590.420.08450.286425.467151.116940.6107
34.0426-0.2473-0.35183.3140.38443.85210.05410.35230.7253-0.2118-0.0986-0.5917-1.09370.89420.01960.5984-0.167-0.02890.54520.1210.415132.376853.040947.421
43.087-1.2278-0.1071.65060.25032.48320.18730.3374-0.3769-0.1725-0.27620.3279-0.1147-0.31850.09770.24780.0113-0.05880.2167-0.03730.295217.494835.064449.7731
51.4184-0.3345-1.03790.78790.35371.94340.30221.0077-0.0393-0.3627-0.34750.148-0.6257-0.54980.05350.49890.2301-0.10530.8492-0.02340.395519.23143.226526.8166
64.71190.2327-0.36211.5835-0.27791.75220.22691.1281-0.0859-0.6104-0.5582-0.0447-0.1175-0.25250.23660.61910.3268-0.10411.5077-0.07840.423821.842537.95249.2131
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 7 through 69 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 70 through 120 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 121 through 157 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 158 through 361 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 362 through 456 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 457 through 488 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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