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- PDB-5nzl: Crystal structure of UDP-glucose pyrophosphorylase from Leishmani... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nzl
タイトルCrystal structure of UDP-glucose pyrophosphorylase from Leishmania major in complex with resveratrol
要素UDP-glucose pyrophosphorylase
キーワードTRANSFERASE / NTP-transferase / Pathogen / Allostery / Catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / ciliary plasm / nuclear lumen / glycogen metabolic process / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex ...UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RESVERATROL / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cramer, J.T. / Fuehring, J.I. / Baruch, P. / Bruetting, C. / Hesse, R. / Knoelker, H.-J. / Gerardy-Schahn, R. / Fedorov, R.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationGZ: FE 1510/2-1 ドイツ
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2018
タイトル: Decoding Allosteric Networks in Biocatalysts: Rational Approach to Therapies and Biotechnologies
著者: Cramer, J.T. / Fuehring, J.I. / Baruch, P. / Bruetting, C. / Knoelker, H.-J. / Gerardy-Schahn, R. / Fedorov, R.
履歴
登録2017年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose pyrophosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,78010
ポリマ－56,0551
非ポリマー7259
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1880 Å2
ΔGint25 kcal/mol
Surface area22840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.516, 108.455, 153.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-92-

CYS

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要素

#1: タンパク質 UDP-glucose pyrophosphorylase


分子量: 56054.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: UGP, LMJF_18_0990 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q4QDU3, UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-STL / RESVERATROL


分子量: 228.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 % / Mosaicity: 0.252 °
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.25 M ammonium sulfate, 100 mM Tris-HCl pH 7.2, 0.1% Tween 80

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 24020 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.84 % / Biso Wilson estimate: 41.9 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 15.95
反射 シェルMean I/σ(I) obs: 2.14 / Num. unique obs: 2733 / Rsym value: 0.455 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OEF

2oef


解像度: 2.4→47.357 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2491 1197 4.99 %
Rwork0.2244 --
obs0.2257 23986 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.357 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3730 0 49 72 3851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033818
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6075153
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7542311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042585
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003665
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.49610.3691330.31012492X-RAY DIFFRACTION100
2.4961-2.60970.31531330.2952513X-RAY DIFFRACTION100
2.6097-2.74730.34431230.27062481X-RAY DIFFRACTION100
2.7473-2.91940.32921400.26942504X-RAY DIFFRACTION100
2.9194-3.14470.26291270.24882522X-RAY DIFFRACTION100
3.1447-3.46110.29521240.23962542X-RAY DIFFRACTION100
3.4611-3.96170.24431340.21872518X-RAY DIFFRACTION100
3.9617-4.99050.19481550.18882547X-RAY DIFFRACTION100
4.9905-47.36620.22951280.20352670X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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