[日本語] English
万見
- PDB-5nw7: Crystal structure of candida albicans phosphomannose isomerase in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nw7
タイトルCrystal structure of candida albicans phosphomannose isomerase in complex with inhibitor
要素Mannose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE / COMPLEX INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


mannose-6-phosphate isomerase / mannose-6-phosphate isomerase activity / cell wall mannoprotein biosynthetic process / GDP-mannose biosynthetic process / fungal-type cell wall organization / protein glycosylation / carbohydrate metabolic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphomannose isomerase type I, C-terminal domain / Phosphomannose Isomerase; domain 2 / Phosphomannose Isomerase, domain 2 / Mannose-6-phosphate isomerase / Phosphomannose isomerase, type I, conserved site / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I signature 1. / Phosphomannose isomerase type I signature 2. / Mannose-6-phosphate isomerase, type I ...Phosphomannose isomerase type I, C-terminal domain / Phosphomannose Isomerase; domain 2 / Phosphomannose Isomerase, domain 2 / Mannose-6-phosphate isomerase / Phosphomannose isomerase, type I, conserved site / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I signature 1. / Phosphomannose isomerase type I signature 2. / Mannose-6-phosphate isomerase, type I / Phosphomannose isomerase type I, catalytic domain / Phosphomannose isomerase type I C-terminal / Phosphomannose isomerase type I, catalytic domain / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9C2 / Mannose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Li de la Sierra-Gallay, I. / Ahmad, L. / Plancqueel, S. / van Tilbeurgh, H. / Salmon, L.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of phosphomannose isomerase from Candida albicans complexed with 5-phospho-d-arabinonhydrazide.
著者: Ahmad, L. / Plancqueel, S. / Dubosclard, V. / Lazar, N. / Ghattas, W. / Li de la Sierra-Gallay, I. / van Tilbeurgh, H. / Salmon, L.
履歴
登録2017年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mannose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8553
ポリマ－50,5291
非ポリマー3262
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area17680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.970, 107.860, 44.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Mannose-6-phosphate isomerase / Phosphohexomutase / Phosphomannose isomerase / PMI


分子量: 50529.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: PMI1, MANA, CAALFM_C209640WA, CaO19.1390 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P34948, mannose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-9C2 / [(2~{R},3~{R},4~{S})-5-diazanyl-2,3,4-tris(oxidanyl)-5-oxidanylidene-pentyl] dihydrogen phosphate / (2S,3R,4R)-2,3,4-トリヒドロキシ-5-(ホスホノオキシ)バレロヒドラジド


分子量: 260.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: PEG 3350, magnesium chloride, Bis Tris buffer

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→45.98 Å / Num. obs: 36611 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 40.43 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 8.92
反射 シェル解像度: 1.85→1.96 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.16 / Num. unique obs: 5752 / CC1/2: 0.61 / Rrim(I) all: 1.11 / % possible all: 98.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PMI

1pmi


解像度: 1.85→45.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 4.058 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.127
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2069 1831 5 %RANDOM
Rwork0.1714 ---
obs0.1732 34779 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.97 Å2 / Biso mean: 33.241 Å2 / Biso min: 17.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å2-0 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3---0.71 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→45.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3431 0 17 247 3695
Biso mean--25.08 39.54 -
残基数----440
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0193520
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023267
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8731.9774758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02237649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1485439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.0726.013158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.615627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6611510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2534
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213881
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02642
LS精密化 シェル解像度: 1.847→1.895 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 129 -
Rwork0.389 2447 -
all-2576 -
obs--96.7 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る