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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5nvn | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the human 4EHP-4E-BP1 complex | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION / translational regulation / translation initiation / cap-binding protein / eIF4E-binding protein 1 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / mTORC1-mediated signalling ...Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / mTORC1-mediated signalling / TOR signaling / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / positive regulation of mitotic cell cycle / rescue of stalled ribosome / translational initiation / P-body / ISG15 antiviral mechanism / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of translation / ubiquitin protein ligase binding / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Peter, D. / Sandmeir, F. / Valkov, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2017 タイトル: GIGYF1/2 proteins use auxiliary sequences to selectively bind to 4EHP and repress target mRNA expression. 著者: Peter, D. / Weber, R. / Sandmeir, F. / Wohlbold, L. / Helms, S. / Bawankar, P. / Valkov, E. / Igreja, C. / Izaurralde, E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5nvn.cif.gz | 170 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5nvn.ent.gz | 136.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5nvn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5nvn_validation.pdf.gz | 467.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5nvn_full_validation.pdf.gz | 471.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5nvn_validation.xml.gz | 18.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5nvn_validation.cif.gz | 26.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/5nvn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/5nvn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21979.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The first six residues of the coordinate sequence belong to the expression tag 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4E2, EIF4EL3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: O60573 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4333.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The first residue of the coordinate sequence belongs to the expression tag 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4EBP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q13541 #3: 化合物 | ChemComp-FMT / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.83 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.6 1.7 M sodium formate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99999 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.99999 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→41.7 Å / Num. obs: 33907 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.6 % / Rsym value: 0.145 / Net I/σ(I): 8.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.07 / Num. unique all: 2495 / Rsym value: 1.138 / % possible all: 99.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2JGB 解像度: 1.9→41.695 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.85
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→41.695 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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