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- PDB-5nmz: human Neurturin (97-197) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nmz
タイトルhuman Neurturin (97-197)
要素Neurturin
キーワードSIGNALING PROTEIN / cystine knot / neurotrophic factor / GFL
機能・相同性
機能・相同性情報


glial cell-derived neurotrophic factor receptor binding / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / nerve development / heparan sulfate binding / NCAM1 interactions / neural crest cell migration / RET signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / growth factor activity / receptor tyrosine kinase binding ...glial cell-derived neurotrophic factor receptor binding / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / nerve development / heparan sulfate binding / NCAM1 interactions / neural crest cell migration / RET signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / growth factor activity / receptor tyrosine kinase binding / MAPK cascade / neuron projection development / nervous system development / RAF/MAP kinase cascade / axon / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glial cell line-derived neurotrophic factor family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bigalke, J.M. / Sandmark, J. / Roth, R.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structure and biophysical characterization of the human full-length neurturin-GFRa2 complex: A role for heparan sulfate in signaling.
著者: Sandmark, J. / Dahl, G. / Oster, L. / Xu, B. / Johansson, P. / Akerud, T. / Aagaard, A. / Davidsson, P. / Bigalke, J.M. / Winzell, M.S. / Rainey, G.J. / Roth, R.G.
履歴
登録2017年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurturin
B: Neurturin
C: Neurturin
D: Neurturin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6335
ポリマ－46,5414
非ポリマー921
水2,918162
1
A: Neurturin
B: Neurturin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2712
ポリマ－23,2712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11840 Å2
手法PISA
2
C: Neurturin
D: Neurturin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3633
ポリマ－23,2712
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.433, 50.794, 53.642
Angle α, β, γ (deg.)76.420, 89.330, 94.740
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Neurturin


分子量: 11635.329 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRTN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99748
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 3 M Na formate, 0.1 M Bis Tris pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→52.12 Å / Num. obs: 37888 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 28.08 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.78
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.93 / CC1/2: 0.838 / % possible all: 90.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MR9

5mr9


解像度: 1.6→52.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU R Cruickshank DPI: 0.143 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.14 / SU Rfree Blow DPI: 0.128 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.131
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1917 5.06 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.232 37886 89.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 116.67 Å2 / Biso mean: 35.75 Å2 / Biso min: 13.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4495 Å20.2834 Å21.5985 Å2
2--1.2673 Å2-2.5659 Å2
3---0.1822 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→52.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3210 0 14 162 3386
Biso mean--47.18 40.77 -
残基数----400
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1222SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes68HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes516HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3303HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion390SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3798SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3303HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4458HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.36
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.93
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2503 121 4.61 %
Rwork0.2456 2503 -
all0.2458 2624 -
obs--78.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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