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万見
- PDB-5nis: Neutral trehalase Nth1 from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nis
タイトルNeutral trehalase Nth1 from Saccharomyces cerevisiae
要素Neutral trehalase
キーワードHYDROLASE / trehalase / glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalase activity / alpha,alpha-trehalase / cellular response to desiccation / trehalose catabolic process / alpha,alpha-trehalase activity / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neutral trehalase Ca2+ binding / Neutral trehalase Ca2+ binding domain / Trehalase signature 1. / Glycoside hydrolase, family 37, conserved site / Trehalase signature 2. / Glycoside hydrolase, family 37 / Trehalase / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytosolic neutral trehalase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.155 Å
データ登録者Alblova, M. / Smidova, A. / Obsilova, V. / Obsil, T.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Molecular basis of the 14-3-3 protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth1.
著者: Alblova, M. / Smidova, A. / Docekal, V. / Vesely, J. / Herman, P. / Obsilova, V. / Obsil, T.
履歴
登録2017年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutral trehalase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0691
ポリマ－75,0691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area22020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.308, 187.308, 119.973
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Neutral trehalase / Alpha / alpha-trehalase / alpha-trehalose glucohydrolase


分子量: 75068.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: NTH1, NTH, YDR001C, YD8119.07C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P32356, alpha,alpha-trehalase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: 100 mM sodium citrate, 1 M lithium sulphate, and 400 mM ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.155→49.3 Å / Num. obs: 21792 / % possible obs: 99.52 % / 冗長度: 21.8 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Net I/σ(I): 11.69
反射 シェル解像度: 3.155→3.268 Å / Rmerge(I) obs: 1.698 / Num. unique obs: 2110 / % possible all: 97.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JTA

5jta


解像度: 3.155→49.296 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.59
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2542 1089 5 %Random selection
Rwork0.1979 ---
obs0.2007 21780 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.155→49.296 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4364 0 0 0 4364
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014487
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1516103
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.871607
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057650
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007786
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1547-3.29820.36941310.3042485X-RAY DIFFRACTION98
3.2982-3.47210.3731340.2652542X-RAY DIFFRACTION100
3.4721-3.68950.2851330.23642532X-RAY DIFFRACTION100
3.6895-3.97430.27651350.21862559X-RAY DIFFRACTION100
3.9743-4.3740.27061350.19152566X-RAY DIFFRACTION100
4.374-5.00640.21061370.16612597X-RAY DIFFRACTION100
5.0064-6.30550.23821380.18732631X-RAY DIFFRACTION100
6.3055-49.30180.19991460.16522779X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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