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- PDB-5mtm: Monobody Mb(Lck_3) bound to Lck-SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mtm
タイトルMonobody Mb(Lck_3) bound to Lck-SH2 domain
要素
  • Monobody Mb(Lck_3)
  • Tyrosine-protein kinase Lck
キーワードTRANSFERASE / Src homology domain / Monobodies
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / CD4 receptor binding / Co-stimulation by CD28 / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / CD8 receptor binding / protein serine/threonine phosphatase activity / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / pericentriolar material / PECAM1 interactions / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / phospholipase binding / T cell receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / T cell costimulation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / T cell activation / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of T cell activation / platelet activation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / DAP12 signaling / Downstream TCR signaling / cell-cell junction / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.405 Å
データ登録者Pojer, F. / Kukenshoner, T. / Koide, S. / Hantschel, O.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Selective Targeting of SH2 Domain-Phosphotyrosine Interactions of Src Family Tyrosine Kinases with Monobodies.
著者: Kukenshoner, T. / Schmit, N.E. / Bouda, E. / Sha, F. / Pojer, F. / Koide, A. / Seeliger, M. / Koide, S. / Hantschel, O.
履歴
登録2017年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月3日Group: Database references
改定 1.22018年3月7日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / entity_src_nat / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.src_method
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Lck
B: Monobody Mb(Lck_3)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4114
ポリマ－23,2802
非ポリマー1312
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.834, 81.834, 105.961
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Lck / Leukocyte C-terminal Src kinase / LSK / Lymphocyte cell-specific protein-tyrosine kinase / Protein ...Leukocyte C-terminal Src kinase / LSK / Lymphocyte cell-specific protein-tyrosine kinase / Protein YT16 / Proto-oncogene Lck / T cell-specific protein-tyrosine kinase / p56-LCK


分子量: 13142.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P06239, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Monobody Mb(Lck_3)


分子量: 10137.187 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES pH6.5, 15 % PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40.92 Å / Num. obs: 14544 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 37.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.405→40.917 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.26 / 位相誤差: 28.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2568 1335 5.01 %
Rwork0.2054 --
obs0.2078 14544 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.405→40.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1550 0 2 32 1584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1592183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.157934
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008283
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4046-2.49050.38261300.3082497X-RAY DIFFRACTION99
2.4905-2.59020.3191330.27492529X-RAY DIFFRACTION100
2.5902-2.70810.31451310.2622557X-RAY DIFFRACTION100
2.7081-2.85080.28421350.25052523X-RAY DIFFRACTION100
2.8508-3.02940.27471350.23022543X-RAY DIFFRACTION100
3.0294-3.26320.36531320.23162540X-RAY DIFFRACTION100
3.2632-3.59140.24241340.21772541X-RAY DIFFRACTION100
3.5914-4.11070.26831330.20652541X-RAY DIFFRACTION100
4.1107-5.17740.20411330.16392533X-RAY DIFFRACTION100
5.1774-40.92290.24171390.19122521X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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