PDB-5mlb: Crystal structure of human RAS in complex with darpin K27

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5mlb

タイトル

Crystal structure of human RAS in complex with darpin K27

要素

DARPin K27
GTPase KRas

キーワード

HYDROLASE / RAS / darpin / nucleotide exchange / inhibition

機能・相同性

機能・相同性情報

forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants ...forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / glial cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of glial cell proliferation / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / visual learning / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / G protein activity / actin cytoskeleton organization / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / neuron apoptotic process / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / Ras protein signal transduction / Golgi membrane / focal adhesion / GTPase activity
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3.22 Å

データ登録者

Debreczeni, J.E. / Guillard, S. / Kolasinska-Zwierz, P. / Breed, J. / Zhang, J. / Bery, N. / Marwood, R. / Tart, J. / Overman, R. / Stocki, P. ...

引用

ジャーナル: To Be Published
タイトル: INhibition of RAS nucleotide exchange by a DARPin: structural characterisation and effects on downstream signalling by active RAS
著者: Guillard, S. / Kolasinska-Zwierz, P. / Debreczeni, J. / Breed, J. / Zhang, J. / Bery, N. / Marwood, R. / Tart, J. / Overman, R. / Stocki, P. / Minstry, B. / Phillips, C. / Rabbitts, T. / Jackson, R. / Minter, R.

履歴

登録	2016年12月6日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2017年12月20日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年5月8日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5mlb.cif.gz	502.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5mlb.ent.gz	419.1 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5mlb.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ml/5mlb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ml/5mlb	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	5o2s-1 5o2s-3 5o2s-2 5o2s-4 5fp6-d 7aaj-2 4i6h-d 6geu-d 5wja-1 4fak-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

類似構造データ

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目

#148 - 2012年4月
Rasタンパク質 (Ras Protein)
類似性 (47)
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類似性 (47)
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エンハンセオソーム (Enhanceosome)
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類似性 (6)
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人工設計インスリン (Designer Insulins)
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鉛の毒 (Lead Poisoning)
類似性 (2)
#28 - 2002年4月
炭疽毒素 (Anthrax Toxin)
類似性 (2)
#14 - 2001年2月
インスリン (Insulin)
類似性 (1)
#52 - 2004年4月
成長ホルモン (Growth Hormone)
類似性 (1)
#236 - 2019年8月
サイクリンとサイクリン依存性キナーゼ (Cyclin and Cyclin-dependent Kinase)
類似性 (1)

登録構造単位

A: GTPase KRas

B: DARPin K27

C: GTPase KRas

D: DARPin K27

E: GTPase KRas

F: DARPin K27

G: GTPase KRas

H: DARPin K27

ヘテロ分子

157 kDa, 8 ポリマー
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1

A: GTPase KRas

B: DARPin K27

ヘテロ分子

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2

C: GTPase KRas

D: DARPin K27

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3

E: GTPase KRas

F: DARPin K27

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4

G: GTPase KRas

H: DARPin K27

ヘテロ分子

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単位格子

Length a, b, c (Å)	197.140, 197.140, 84.610
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	170
Space group name H-M	P6₅

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:
NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-ID	Ens-ID	End auth comp-ID	End label comp-ID	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	LYS	LYS	A	A	1 - 165	4 - 168
2	1	LYS	LYS	C	C	1 - 165	4 - 168
1	2	LYS	LYS	A	A	1 - 165	4 - 168
2	2	LYS	LYS	E	E	1 - 165	4 - 168
1	3	ILE	ILE	A	A	1 - 163	4 - 166
2	3	ILE	ILE	G	G	1 - 163	4 - 166
1	4	LYS	LYS	B	B	22 - 177	22 - 177
2	4	LYS	LYS	D	D	22 - 177	22 - 177
1	5	LYS	LYS	B	B	22 - 177	22 - 177
2	5	LYS	LYS	F	F	22 - 177	22 - 177
1	6	LYS	LYS	B	B	22 - 177	22 - 177
2	6	LYS	LYS	H	H	22 - 177	22 - 177
1	7	LYS	LYS	C	C	1 - 165	4 - 168
2	7	LYS	LYS	E	E	1 - 165	4 - 168
1	8	ILE	ILE	C	C	1 - 163	4 - 166
2	8	ILE	ILE	G	G	1 - 163	4 - 166
1	9	LYS	LYS	D	D	22 - 177	22 - 177
2	9	LYS	LYS	F	F	22 - 177	22 - 177
1	10	LYS	LYS	D	D	22 - 177	22 - 177
2	10	LYS	LYS	H	H	22 - 177	22 - 177
1	11	ILE	ILE	E	E	1 - 163	4 - 166
2	11	ILE	ILE	G	G	1 - 163	4 - 166
1	12	LYS	LYS	F	F	22 - 177	22 - 177
2	12	LYS	LYS	H	H	22 - 177	22 - 177

NCSアンサンブル:

ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

#1: タンパク質	GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras 分子量: 19208.643 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116
#2: タンパク質	DARPin K27 分子量: 19530.924 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物	ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₅N₅O₁₁P₂ / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 3.3 Å³/Da / 溶媒含有率: 62.73 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 30% PEGMME 2000, 299mM Calcium Acetate, 100mM Sodium Cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.927 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月15日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.927 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 3.22→98.57 Å / Num. obs: 30646 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.1 % / CC_1/2: 0.988 / R_merge(I) obs: 0.362 / Net I/σ(I): 7.8
反射シェル	解像度: 3.22→3.3 Å / 冗長度: 9.9 % / R_merge(I) obs: 0.965 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / CC_1/2: 0.562 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0135	精密化
XDS		データ削減
Aimless		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 3.22→98.57 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.927 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.894 / SU B: 48.049 / SU ML: 0.387 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.449 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.23537	1471	4.8 %	RANDOM
R_work	0.20096	-	-	-
obs	0.20264	29155	99.98 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å

原子変位パラメータ

B_iso mean: 81.172 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.83 Å²	0.92 Å²	-0 Å²
2-	-	1.83 Å²	0 Å²
3-	-	-	-5.95 Å²

精密化ステップ

サイクル: 1 / 解像度: 3.22→98.57 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	9707	0	116	59	9882

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.015	0.019	9994
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.007	0.02	9349
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.982	1.972	13597
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	1.491	3	21366
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	6.244	5	1279
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	39.564	24.85	468
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	18.937	15	1590
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	19.723	15	58
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.12	0.2	1585
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.009	0.02	11537
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.006	0.02	2239
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	1.957	4.348	5134
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	1.956	4.348	5133
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	3.179	6.525	6407
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	3.178	6.525	6408
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	2.289	4.595	4860
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	2.283	4.589	4852
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	3.736	6.808	7178
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined	5.722	37.899	16250
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other	5.687	37.873	16226
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	Rms dev position (Å)
1	1	A	19442	0.08
1	2	C	19442	0.08
2	1	A	19144	0.07
2	2	E	19144	0.07
3	1	A	17858	0.08
3	2	G	17858	0.08
4	1	B	18512	0.06
4	2	D	18512	0.06
5	1	B	18742	0.04
5	2	F	18742	0.04
6	1	B	18026	0.06
6	2	H	18026	0.06
7	1	C	19038	0.08
7	2	E	19038	0.08
8	1	C	18144	0.07
8	2	G	18144	0.07
9	1	D	18674	0.06
9	2	F	18674	0.06
10	1	D	18526	0.04
10	2	H	18526	0.04
11	1	E	18168	0.07
11	2	G	18168	0.07
12	1	F	18200	0.05
12	2	H	18200	0.05

LS精密化シェル

解像度: 3.22→3.304 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.286	130	-
R_work	0.317	2124	-
obs	-	-	99.96 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	2.1056	-0.4599	-0.291	4.4606	0.3712	3.9367	0.0451	-0.0071	0.2015	-0.0622	0.0051	0.1773	-0.3709	-0.1303	-0.0503	0.109	-0.0403	0.0025	0.1457	0.0057	0.0311	40.7048	-67.8196	-6.1517
2	2.4547	0.1411	-0.3432	6.1598	2.068	4.3487	-0.0182	0.0644	-0.1326	0.0149	0.0608	0.4506	0.1055	-0.3669	-0.0426	0.0784	-0.0907	-0.0456	0.2953	0.106	0.0862	29.2515	-84.16	10.5429
3	2.8715	0.2792	-0.0332	2.6986	1.036	5.9439	0.056	-0.0306	0.107	-0.0637	-0.0926	-0.0419	-0.1554	0.0059	0.0366	0.0774	-0.0586	-0.0061	0.1251	0.0137	0.007	35.769	-80.6985	-39.8307
4	3.2386	-0.7281	1.6464	2.5919	0.0896	5.0784	-0.0039	-0.3464	0.134	0.0899	-0.1424	0.3531	-0.1447	-0.343	0.1463	0.115	-0.0978	0.0389	0.3429	-0.0226	0.2263	11.1189	-84.5832	-32.1076
5	3.6525	-1.3531	0.5762	3.1413	0.4828	4.3397	-0.1015	0.1256	0.2609	-0.1301	0.065	-0.5174	-0.258	0.3948	0.0365	0.2277	-0.1977	0.0409	0.2001	-0.0238	0.1422	72.4054	-60.5358	-7.7103
6	3.1944	-0.0123	1.9284	3.1376	0.5096	5.4577	-0.0529	0.263	0.7403	-0.4281	-0.0331	0.0541	-0.7752	-0.0104	0.086	0.581	-0.1117	-0.0274	0.1803	0.0231	0.3689	58.3596	-38.8016	-6.3989
7	2.4832	-0.8383	-0.3388	1.5954	1.409	4.6934	-0.0202	-1.0228	0.4934	0.2679	0.1516	0.328	-0.1416	-0.819	-0.1315	0.6737	-0.0315	-0.0143	1.2744	-0.2028	0.7251	-3.2519	-55.616	-43.0646
8	2.3961	-1.13	-1.1862	2.0818	1.2852	6.2341	-0.0223	-0.7477	0.6073	0.3173	0.074	-0.0578	-0.3216	-0.2048	-0.0518	0.6629	-0.0758	-0.0152	0.8774	-0.2982	0.6949	22.1597	-50.6629	-41.1973

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	1 - 165
2	X-RAY DIFFRACTION	2	B	22 - 177
3	X-RAY DIFFRACTION	3	C	1 - 165
4	X-RAY DIFFRACTION	4	D	22 - 177
5	X-RAY DIFFRACTION	5	E	1 - 165
6	X-RAY DIFFRACTION	6	F	22 - 177
7	X-RAY DIFFRACTION	7	G	1 - 164
8	X-RAY DIFFRACTION	8	H	22 - 177

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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