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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5mix | ||||||
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Title | Extracellular domain of human CD83 - trigonal crystal form | ||||||
![]() | CD83 antigen | ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / Dendritic cell / receptor / immunoglobulin | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / negative regulation of interleukin-4 production / CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of interleukin-10 production / humoral immune response / positive regulation of interleukin-2 production / response to organic cyclic compound / defense response / external side of plasma membrane / signal transduction / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Klingl, S. / Egerer-Sieber, C. / Schmid, B. / Muller, Y.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal Structure of the Extracellular Domain of the Human Dendritic Cell Surface Marker CD83. Authors: Heilingloh, C.S. / Klingl, S. / Egerer-Sieber, C. / Schmid, B. / Weiler, S. / Muhl-Zurbes, P. / Hofmann, J. / Stump, J.D. / Sticht, H. / Kummer, M. / Steinkasserer, A. / Muller, Y.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 45.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 35.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 418.7 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 419.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 5.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 6.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 12766.979 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C27S, C100S, C129S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The first four residues (GSPG) are non-native residues of the linker which remains after the GST-tag was cleaved off. The first three and last four residues as well as the central region ...Details: The first four residues (GSPG) are non-native residues of the linker which remains after the GST-tag was cleaved off. The first three and last four residues as well as the central region were not visible in the electron density maps. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.79 Å3/Da / Density % sol: 31.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.4 microliter protein (39 mg/ml in 50 mM Tris-HCl (pH 8.0) buffer) were mixed with 0.2 microliter reservoir solution (1 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES (pH 7.0), 0.5% w/v polyethylene ...Details: 0.4 microliter protein (39 mg/ml in 50 mM Tris-HCl (pH 8.0) buffer) were mixed with 0.2 microliter reservoir solution (1 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES (pH 7.0), 0.5% w/v polyethylene glycol (PEG) 8000) and equilibrated against 70 microliter of reservoir solution |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 30, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.918409 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→40.06 Å / Num. obs: 10348 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 38.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 23.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.8 Å / Redundancy: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.851 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.701→40.06 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 25.13
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.6 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.701→40.06 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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