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- PDB-5mfv: Crystal structure of the GluK1 ligand-binding domain in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mfv
タイトルCrystal structure of the GluK1 ligand-binding domain in complex with kainate and BPAM-521 at 2.18 A resolution
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptor / GluK1 ligand-binding domain / positive allosteric modulator
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate binding ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate binding / inhibitory postsynaptic potential / synaptic transmission, GABAergic / adult behavior / behavioral response to pain / modulation of excitatory postsynaptic potential / kainate selective glutamate receptor activity / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / membrane depolarization / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / dendrite / synapse / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5PX / ACETATE ION / 3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.181 Å
データ登録者Larsen, A.P. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Mol. Pharmacol. / 年: 2017
タイトル: Identification and Structure-Function Study of Positive Allosteric Modulators of Kainate Receptors.
著者: Larsen, A.P. / Fievre, S. / Frydenvang, K. / Francotte, P. / Pirotte, B. / Kastrup, J.S. / Mulle, C.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate.
著者: Naur, P. / Vestergaard, B. / Skov, L.K. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2016年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,59912
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,38210
水5,837324
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area22350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.777, 68.777, 232.891
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 1,Glutamate receptor ionotropic, kainate 1 / GluK1 / Glutamate receptor 5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 445-559,UNP residues 682-820 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUK1. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 545 AND 546 OF THE ...詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUK1. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 545 AND 546 OF THE STRUCTURE). THEREFORE, THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (430-544, 667-805). RESIDUE 429 IS A REMNANT FROM CLONING.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik1, Glur5 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): ORIGAMI 2 / 参照: UniProt: P22756

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非ポリマー , 7種, 334分子

#2: 化合物 ChemComp-5PX / 4-Cyclopropyl-3,4-dihydro-7-hydroxy-2H-1,2,4-benzothiadiazine 1,1-dioxide / BPAM-521


分子量: 240.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O3S
#3: 化合物 ChemComp-KAI / 3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / KAINATE / カイニン酸


分子量: 213.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15NO4 / コメント: 神経伝達物質, アゴニスト*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE IS P22756-2, ISOFORM GLUR5-2. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR ...THE SEQUENCE DATABASE IS P22756-2, ISOFORM GLUR5-2. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUK1. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER. THERE IS A SEQUENCE CONFLICT AT RESIDUE 462 OF THE CRYSTALLIZED PROTEIN DUE TO DIFFERENCES IN DATABASE SEQUENCE (SEE GENBANK ACCESION NO.AAA02874).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.73 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 16 % PEG4000, 0.2 M lithium-sulfate, 0.1 M phosphate-citrate pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.97879 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.181→47.606 Å / Num. obs: 29453 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 27.92 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/av σ(I): 7.146 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.181-2.32.50.1524.6187.6
2.3-2.445.60.1484.81100
2.44-2.616.50.1245.6199.9
2.61-2.826.50.1046.6199.9
2.82-3.086.50.0897.4199.7
3.08-3.456.50.0778.2199.7
3.45-3.986.40.0689.3199.4
3.98-4.886.40.06110.2199.1
4.88-6.96.20.05810198.8
6.9-47.6065.60.0510.8197.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.11 Å47.61 Å
Translation5.11 Å47.61 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4E0X

4e0x


解像度: 2.181→47.606 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.07
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2148 1497 5.09 %Random selection
Rwork0.1665 ---
obs0.1689 29430 97.43 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 91.77 Å2 / Biso mean: 29.89 Å2 / Biso min: 10.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.181→47.606 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3996 0 88 324 4408
Biso mean--28.2 30.33 -
残基数----501
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084204
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0455685
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067625
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005709
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5611588
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1811-2.25150.26171190.19251994211379
2.2515-2.3320.26021480.180725252673100
2.332-2.42540.25251270.17625592686100
2.4254-2.53580.28681190.172425692688100
2.5358-2.66940.2451480.177325462694100
2.6694-2.83670.24241570.183225532710100
2.8367-3.05570.2621370.184525712708100
3.0557-3.36310.22691260.18092606273299
3.3631-3.84960.20981320.15632613274599
3.8496-4.84930.1731530.13712615276898
4.8493-47.61710.15271310.16282782291397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0709-0.3401-1.36984.0898-1.56942.83150.0797-0.00460.0598-0.6247-0.07540.4751-0.4112-0.49540.0030.3150.0154-0.09810.2460.00080.229330.72613.563-17.024
22.59460.36640.45931.4424-2.3475.2717-0.01830.00660.3037-0.3312-0.07790.3917-0.7327-0.50750.09420.34430.0954-0.06320.1721-0.02420.276329.215219.3379-12.7653
32.8118-0.1748-0.00252.9156-1.16174.1094-0.00020.00890.0239-0.2022-0.0936-0.1756-0.12220.28760.07070.1654-0.0698-0.01470.15640.00030.136943.44526.2183-12.6657
46.5330.9976-0.0264.1725-0.11042.17060.14980.0936-0.660.2104-0.0354-0.09510.4812-0.152-0.11330.2298-0.0658-0.09330.21730.01330.228126.6977-18.1897-14.0888
56.1326-0.2626-2.10348.31570.06438.52060.080.4152-0.6423-0.0554-0.0199-0.62730.37170.0258-0.08270.13660.0167-0.03240.20820.00990.33640.2141-14.9864-14.4757
61.83961.86690.54712.72171.43511.96480.02880.11610.11690.0282-0.06360.15150.0478-0.18520.03140.17920.0018-0.00680.23470.05610.190428.0775-5.7151-14.8228
77.18611.4306-0.12213.38420.40483.4790.0285-0.22130.42240.0393-0.14060.2366-0.5537-0.15450.09060.26990.0213-0.03420.11950.00290.171233.028412.87031.2372
81.34211.3592.6687.58322.3275.32510.194-0.02720.44810.3824-0.07651.56540.0975-1.3155-0.12790.17040.0541-0.020.39810.02430.482418.74336.8173-8.4559
96.1469-2.46050.63291.33310.24242.5927-0.1904-0.0893-0.0617-0.03110.30880.29590.5846-0.1205-0.10850.3142-0.0556-0.06120.14940.01540.115644.4645-7.13721.3632
102.7787-0.47560.71892.3659-2.91658.23320.0517-0.0413-0.1546-0.0526-0.0748-0.30630.43270.55230.09420.22670.0433-0.05530.17840.01150.225651.0918-9.80817.9514
111.5624-0.51170.35542.4221-0.4183.17870.0713-0.120.07280.26130.0111-0.0635-0.25230.2064-0.05580.2224-0.0949-0.01680.1745-0.00430.198342.08586.97616.5153
124.5791.6774-0.62676.0654-0.68063.23950.17210.02780.51110.2011-0.04720.6096-0.1-0.7779-0.06860.217-0.02740.00260.3387-0.01860.226318.2121.558418.3413
135.6492-1.07020.1837.13380.98395.9390.06090.21690.41850.448-0.09890.6459-0.4605-0.53520.03870.22740.01610.06650.25760.01260.241620.25757.764322.1023
142.97581.6166-1.40541.2235-0.68491.66360.0505-0.0713-0.04280.1373-0.1609-0.04730.0253-0.1450.10160.2397-0.0484-0.05260.19630.00410.172729.0605-4.499216.7687
156.39142.13530.52394.1350.88825.78410.11030.1227-0.4258-0.1011-0.138-0.29520.3302-0.08710.0370.13620.0182-0.020.120.04150.185244.9126-7.07841.939
163.24980.8708-3.41931.4577-0.18474.0336-0.58770.3184-0.74390.21190.07330.10410.6684-0.45560.3320.3839-0.1037-0.05610.19110.01550.370732.7572-17.441913.2972
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 432:450)A432 - 450
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 451:479)A451 - 479
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 480:537)A480 - 537
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 538:685)A538 - 685
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 686:713)A686 - 713
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 714:770)A714 - 770
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 771:795)A771 - 795
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 796:801)A796 - 801
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 433:449)B433 - 449
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 450:482)B450 - 482
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 483:536)B483 - 536
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 537:697)B537 - 697
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 698:722)B698 - 722
14X-RAY DIFFRACTION14(chain B and resid 723:775)B723 - 775
15X-RAY DIFFRACTION15(chain B and resid 776:794)B776 - 794
16X-RAY DIFFRACTION16(chain B and resid 795:805)B795 - 805

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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