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- PDB-5m89: Spliceosome component -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m89
タイトルSpliceosome component
要素Spliceosome WD40 Sc
キーワードSPLICING / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Prp19 complex / U2-type catalytic step 1 spliceosome / protein K63-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin protein ligase activity / DNA repair / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pre-mRNA-splicing factor 19 / Pre-mRNA-processing factor 19 / Prp19/Pso4-like / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats ...Pre-mRNA-splicing factor 19 / Pre-mRNA-processing factor 19 / Prp19/Pso4-like / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-processing factor 19
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.605 Å
データ登録者Moura, T.R. / Pena, V.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2018
タイトル: Prp19/Pso4 Is an Autoinhibited Ubiquitin Ligase Activated by Stepwise Assembly of Three Splicing Factors.
著者: Tales Rocha de Moura / Sina Mozaffari-Jovin / Csaba Zoltán Kibédi Szabó / Jana Schmitzová / Olexandr Dybkov / Constantin Cretu / Michael Kachala / Dmitri Svergun / Henning Urlaub / ...著者: Tales Rocha de Moura / Sina Mozaffari-Jovin / Csaba Zoltán Kibédi Szabó / Jana Schmitzová / Olexandr Dybkov / Constantin Cretu / Michael Kachala / Dmitri Svergun / Henning Urlaub / Reinhard Lührmann / Vladimir Pena /
要旨: Human nineteen complex (NTC) acts as a multimeric E3 ubiquitin ligase in DNA repair and splicing. The transfer of ubiquitin is mediated by Prp19-a homotetrameric component of NTC whose elongated ...Human nineteen complex (NTC) acts as a multimeric E3 ubiquitin ligase in DNA repair and splicing. The transfer of ubiquitin is mediated by Prp19-a homotetrameric component of NTC whose elongated coiled coils serve as an assembly axis for two other proteins called SPF27 and CDC5L. We find that Prp19 is inactive on its own and have elucidated the structural basis of its autoinhibition by crystallography and mutational analysis. Formation of the NTC core by stepwise assembly of SPF27, CDC5L, and PLRG1 onto the Prp19 tetramer enables ubiquitin ligation. Protein-protein crosslinking of NTC, functional assays in vitro, and assessment of its role in DNA damage response provide mechanistic insight into the organization of the NTC core and the communication between PLRG1 and Prp19 that enables E3 activity. This reveals a unique mode of regulation for a complex E3 ligase and advances understanding of its dynamics in various cellular pathways.
履歴
登録2016年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spliceosome WD40 Sc
B: Spliceosome WD40 Sc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8382
ポリマ－69,8382
非ポリマー00
水13,295738
1
A: Spliceosome WD40 Sc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9191
ポリマ－34,9191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Spliceosome WD40 Sc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9191
ポリマ－34,9191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.229, 103.715, 74.389
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Spliceosome WD40 Sc


分子量: 34919.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 遺伝子: CTHT_0072540 / 発現宿主: Chaetomium thermophilum (菌類) / 参照: UniProt: G0SFY0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 738 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 0.1 M Citric Acid Anhydrous pH 4.0 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 176701 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.61 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5M8C

5m8c


解像度: 1.605→43.299 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.08 / 位相誤差: 19.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1857 8411 5.01 %
Rwork0.1651 159455 -
obs0.1662 167866 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 96.64 Å2 / Biso mean: 26.481 Å2 / Biso min: 9.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.605→43.299 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4896 0 0 738 5634
Biso mean---38.11 -
残基数----655
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065036
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8236867
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057804
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005880
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.8773980
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6054-1.62360.34042400.30354419465983
1.6236-1.64270.3112880.300654305718100
1.6427-1.66280.31232770.284752655542100
1.6628-1.68380.25142860.275354045690100
1.6838-1.7060.28432820.264953685650100
1.706-1.72930.30042780.245253115589100
1.7293-1.7540.27042790.227453125591100
1.754-1.78020.25122850.217853905675100
1.7802-1.8080.23612780.206152875565100
1.808-1.83770.23352830.196453745657100
1.8377-1.86940.23972790.188453275606100
1.8694-1.90340.2062820.183453685650100
1.9034-1.940.21142840.177853075591100
1.94-1.97960.20092810.179453905671100
1.9796-2.02260.20572820.178653475629100
2.0226-2.06970.20442790.16953105589100
2.0697-2.12140.21512850.166554195704100
2.1214-2.17880.17482810.165353045585100
2.1788-2.24290.18032860.163853535639100
2.2429-2.31530.20812800.167853515631100
2.3153-2.3980.18222820.165453445626100
2.398-2.4940.17452810.159752985579100
2.494-2.60750.17252830.160453925675100
2.6075-2.7450.16912810.160553295610100
2.745-2.91690.1682820.164953125594100
2.9169-3.14210.19382880.167554165704100
3.1421-3.45820.16662800.146952805560100
3.4582-3.95830.16852810.144653735654100
3.9583-4.98580.13382790.114653415620100
4.9858-43.31460.15352790.151553345613100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.65470.0476-0.1221.5942-0.13851.14960.0235-0.0286-0.0535-0.0982-0.03260.12130.12820.0797-0.00190.07550.0394-0.01270.11990.01650.1146-7.165617.088-35.2026
20.40020.11340.00391.6098-0.12031.4532-0.0172-0.00740.04580.01480.017-0.0145-0.07580.0022-0.00070.10250.02020.01440.1244-0.00710.1218-0.896344.8409-71.0132
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 156:479)A156 - 479
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 152:479)B152 - 479

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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