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- PDB-6igb: the structure of Pseudomonas aeruginosa Periplasmic gluconolacton... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6igb
タイトルthe structure of Pseudomonas aeruginosa Periplasmic gluconolactonase, PpgL
要素Periplasmic gluconolactonase, PpgL
キーワードHYDROLASE / 6-phosphogluconolactonase activity
機能・相同性
機能・相同性情報


6-phosphogluconolactonase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Lactonase, 7-bladed beta propeller / Lactonase, 7-bladed beta-propeller / Nitrous oxide reductase, N-terminal / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Periplasmic gluconolactonase, PpgL
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.651 Å
データ登録者Song, Y.J. / Shen, Y.L. / Wang, K.L. / Li, T. / Zhu, Y.B. / Li, C.C. / He, L.H. / Zhao, N.L. / Zhao, C. / Yang, J. ...Song, Y.J. / Shen, Y.L. / Wang, K.L. / Li, T. / Zhu, Y.B. / Li, C.C. / He, L.H. / Zhao, N.L. / Zhao, C. / Yang, J. / Huang, Q. / Mu, X.Y.
引用ジャーナル: Infect.Immun. / 年: 2019
タイトル: Structural and Functional Insights into PpgL, a Metal-Independent beta-Propeller Gluconolactonase That Contributes toPseudomonas aeruginosaVirulence.
著者: Song, Y.J. / Wang, K.L. / Shen, Y.L. / Gao, J. / Li, T. / Zhu, Y.B. / Li, C.C. / He, L.H. / Zhou, Q.X. / Zhao, N.L. / Zhao, C. / Yang, J. / Huang, Q. / Mu, X.Y. / Li, H. / Dou, D.F. / Liu, C. ...著者: Song, Y.J. / Wang, K.L. / Shen, Y.L. / Gao, J. / Li, T. / Zhu, Y.B. / Li, C.C. / He, L.H. / Zhou, Q.X. / Zhao, N.L. / Zhao, C. / Yang, J. / Huang, Q. / Mu, X.Y. / Li, H. / Dou, D.F. / Liu, C. / He, J.H. / Sun, B. / Bao, R.
履歴
登録2018年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.year
改定 1.22019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic gluconolactonase, PpgL
B: Periplasmic gluconolactonase, PpgL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6556
ポリマ－78,3452
非ポリマー3104
水5,495305
1
A: Periplasmic gluconolactonase, PpgL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3283
ポリマ－39,1721
非ポリマー1552
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
2
B: Periplasmic gluconolactonase, PpgL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3283
ポリマ－39,1721
非ポリマー1552
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.763, 91.763, 170.708
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic gluconolactonase, PpgL


分子量: 39172.441 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-388 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: PAO1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HWH7
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Ammonium sulphate, 0.1M Sodium acetate pH 4.6,30% PEG 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.651→39.9 Å / Num. obs: 88173 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 17.6 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Net I/σ(I): 18.692
反射 シェル解像度: 1.651→1.71 Å / Rmerge(I) obs: 0.807 / Num. unique obs: 8687

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
PHENIXモデル構築
PHENIX位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4qrj

4qrj


解像度: 1.651→38.697 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 21.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2215 2000 2.27 %
Rwork0.1957 --
obs0.1963 88037 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.651→38.697 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5530 0 18 305 5853
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0185678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5427722
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.9962056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.197832
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091052
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.651-1.69230.34391410.34456058X-RAY DIFFRACTION100
1.6923-1.7380.33211410.3196053X-RAY DIFFRACTION100
1.738-1.78920.31241410.29336054X-RAY DIFFRACTION100
1.7892-1.84690.29561410.26336076X-RAY DIFFRACTION100
1.8469-1.91290.27961410.23186083X-RAY DIFFRACTION100
1.9129-1.98950.24591420.20736079X-RAY DIFFRACTION100
1.9895-2.08010.23541410.19126079X-RAY DIFFRACTION100
2.0801-2.18970.23161420.17856098X-RAY DIFFRACTION100
2.1897-2.32690.20621420.16726118X-RAY DIFFRACTION100
2.3269-2.50650.19381430.16816135X-RAY DIFFRACTION100
2.5065-2.75870.19891430.1786163X-RAY DIFFRACTION100
2.7587-3.15780.2461440.17476217X-RAY DIFFRACTION100
3.1578-3.97780.18181450.16456270X-RAY DIFFRACTION100
3.9778-38.70730.18171530.18336554X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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