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- PDB-5lvz: Crystal structure of yeast 14-3-3 protein from Lachancea thermoto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lvz
タイトルCrystal structure of yeast 14-3-3 protein from Lachancea thermotolerans
要素KLTH0G14146p
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3
機能・相同性
機能・相同性情報


14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lachancea thermotolerans (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Klima, M. / Boura, E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Crystal structures of a yeast 14-3-3 protein from Lachancea thermotolerans in the unliganded form and bound to a human lipid kinase PI4KB-derived peptide reveal high evolutionary conservation.
著者: Eisenreichova, A. / Klima, M. / Boura, E.
履歴
登録2016年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2016年10月19日ID: 5LHO
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KLTH0G14146p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6041
ポリマ－28,6041
非ポリマー00
水1,62190
1
A: KLTH0G14146p

A: KLTH0G14146p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2082
ポリマ－57,2082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.120, 122.780, 39.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 KLTH0G14146p


分子量: 28603.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lachancea thermotolerans (strain ATCC 56472 / CBS 6340 / NRRL Y-8284) (菌類)
遺伝子: KLTH0G14146g / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: C5DN49
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 13% PEG 3350, 190 mM CaCl2, 3% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→44.34 Å / Num. obs: 23282 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 36.46 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09166 / Rsym value: 0.09166 / Net I/σ(I): 14.26
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 1.323 / Mean I/σ(I) obs: 1.48 / CC1/2: 0.617 / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSversion Oct 15, 2015 BUILT=20151231データ削減
XDSversion Oct 15, 2015 BUILT=20151231データスケーリング
PHASERversion 2.5.6位相決定
PHENIXversion 1.9-1692精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A4O

1a4o


解像度: 1.95→44.34 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2233 1163 5 %random selection
Rwork0.1892 ---
obs0.1909 23276 99.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→44.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1869 0 0 90 1959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121899
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2112564
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.757715
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05292
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006327
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / % reflection Rfree: 5 % / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.95-2.03880.28471420.27232689
2.0388-2.14620.2591430.23382729
2.1462-2.28070.24411430.2152714
2.2807-2.45680.27651450.22152745
2.4568-2.7040.21861430.21112724
2.704-3.09520.24481460.20412760
3.0952-3.89930.20831460.17232817
3.8993-44.340.19871550.16382935

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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