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- PDB-5lt8: Structure of the Epigenetic Oncogene MMSET and inhibition by N-Al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lt8
タイトルStructure of the Epigenetic Oncogene MMSET and inhibition by N-Alkyl Sinefungin Derivatives
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / lysine methyltransferase SETD2 SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


mesoderm morphogenesis / coronary vasculature morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / embryonic placenta morphogenesis / regulation of mRNA export from nucleus ...mesoderm morphogenesis / coronary vasculature morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / embryonic placenta morphogenesis / regulation of mRNA export from nucleus / pericardium development / stem cell development / histone H3K36 methyltransferase activity / nucleosome organization / embryonic cranial skeleton morphogenesis / protein-lysine N-methyltransferase activity / response to type I interferon / positive regulation of ossification / response to alkaloid / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / alpha-tubulin binding / mismatch repair / positive regulation of autophagy / forebrain development / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / neural tube closure / transcription elongation by RNA polymerase II / response to organic cyclic compound / PKMTs methylate histone lysines / chromosome / regulation of gene expression / angiogenesis / defense response to virus / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Tisi, D. / Pathuri, P. / Heightman, T.
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of the Epigenetic Oncogene MMSET and Inhibition by N-Alkyl Sinefungin Derivatives.
著者: Tisi, D. / Chiarparin, E. / Tamanini, E. / Pathuri, P. / Coyle, J.E. / Hold, A. / Holding, F.P. / Amin, N. / Martin, A.C. / Rich, S.J. / Berdini, V. / Yon, J. / Acklam, P. / Burke, R. / ...著者: Tisi, D. / Chiarparin, E. / Tamanini, E. / Pathuri, P. / Coyle, J.E. / Hold, A. / Holding, F.P. / Amin, N. / Martin, A.C. / Rich, S.J. / Berdini, V. / Yon, J. / Acklam, P. / Burke, R. / Drouin, L. / Harmer, J.E. / Jeganathan, F. / van Montfort, R.L. / Newbatt, Y. / Tortorici, M. / Westlake, M. / Wood, A. / Hoelder, S. / Heightman, T.D.
履歴
登録2016年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6765
ポリマ－34,0991
非ポリマー5784
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.236, 76.836, 76.847
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 34098.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): codon plus RIL / 参照: UniProt: Q9BYW2, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M HEPES, PH7.3, 0.1MKSCN, 25-30%MPEG2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→48.33 Å / Num. obs: 268230 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.9 % / Net I/σ(I): 17.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.57→48.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 3.675 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.086 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21551 1817 4.9 %RANDOM
Rwork0.17425 ---
obs0.17623 34914 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.766 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.47 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.77 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.57→48.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1814 0 30 293 2137
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191918
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.541.9492588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9442.9854082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4445236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82424.14199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.52415.212354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8771515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined00.0212189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.021461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.194.072917
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1634.057916
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1264.861001
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.1244.861002
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.3099.681705
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.3599.69695
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.566→1.607 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 117 -
Rwork0.323 2561 -
obs--99.3 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.3455 Å / Origin y: 18.1859 Å / Origin z: 23.754 Å
111213212223313233
T0.0114 Å20.0034 Å2-0.0018 Å2-0.021 Å2-0.0107 Å2--0.0171 Å2
L1.6174 °20.2872 °2-0.2085 °2-1.8282 °2-0.7871 °2--1.6928 °2
S-0.0139 Å °0.1415 Å °0.0062 Å °-0.1427 Å °-0.0225 Å °0.006 Å °0.0681 Å °-0.029 Å °0.0364 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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