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- PDB-5lsy: Structure of the Epigenetic Oncogene MMSET and inhibition by N-Al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lsy
タイトルStructure of the Epigenetic Oncogene MMSET and inhibition by N-Alkyl Sinefungin Derivatives
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / lysine methyltransferase SETD2 SET domain / SETD2#1
機能・相同性
機能・相同性情報


mesoderm morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / coronary vasculature morphogenesis / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / embryonic placenta morphogenesis / histone H3K36 trimethyltransferase activity / pericardium development ...mesoderm morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / coronary vasculature morphogenesis / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / embryonic placenta morphogenesis / histone H3K36 trimethyltransferase activity / pericardium development / regulation of mRNA export from nucleus / stem cell development / histone H3K36 methyltransferase activity / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity / embryonic cranial skeleton morphogenesis / positive regulation of ossification / response to alkaloid / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / alpha-tubulin binding / mismatch repair / forebrain development / positive regulation of autophagy / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of cytokinesis / stem cell differentiation / neural tube closure / transcription elongation by RNA polymerase II / : / PKMTs methylate histone lysines / chromosome / regulation of gene expression / angiogenesis / defense response to virus / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-76M / THIOCYANATE ION / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Tisi, D. / Pathuri, P. / Heightman, T.
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of the Epigenetic Oncogene MMSET and Inhibition by N-Alkyl Sinefungin Derivatives.
著者: Tisi, D. / Chiarparin, E. / Tamanini, E. / Pathuri, P. / Coyle, J.E. / Hold, A. / Holding, F.P. / Amin, N. / Martin, A.C. / Rich, S.J. / Berdini, V. / Yon, J. / Acklam, P. / Burke, R. / ...著者: Tisi, D. / Chiarparin, E. / Tamanini, E. / Pathuri, P. / Coyle, J.E. / Hold, A. / Holding, F.P. / Amin, N. / Martin, A.C. / Rich, S.J. / Berdini, V. / Yon, J. / Acklam, P. / Burke, R. / Drouin, L. / Harmer, J.E. / Jeganathan, F. / van Montfort, R.L. / Newbatt, Y. / Tortorici, M. / Westlake, M. / Wood, A. / Hoelder, S. / Heightman, T.D.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7936
ポリマ－34,0991
非ポリマー6945
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.983, 61.504, 77.308
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 34098.812 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1433-1711 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SETD2, HIF1, HYPB, KIAA1732, KMT3A, SET2, HSPC069
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codon Plus RIL / 参照: UniProt: Q9BYW2, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 化合物 ChemComp-76M / [(2~{S},5~{R})-1-[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]-5-azaniumyl-6-oxidanyl-6-oxidanylidene-hexan-2-yl]-(2-methylpropyl)azanium


分子量: 439.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H33N7O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1M Hepes, PH7.3, 0.1MKSCN, 25-30%MPEG2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→46.893 Å / Num. obs: 182683 / % possible obs: 90.9 % / 冗長度: 5.3 % / Net I/σ(I): 13.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3OOI

3ooi


解像度: 1.62→46.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 3.856 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.101 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21469 1659 5 %RANDOM
Rwork0.1813 ---
obs0.18304 31691 90.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 20.258 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å2-0 Å2
2--0.06 Å2-0 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.62→46.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1964 0 37 405 2406
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192090
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4831.9492821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9392.9754464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0235257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.47823.832107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.14615.314382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5931518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2291
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined00.0212393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.021508
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2562.0021002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1931.9921000
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.782.3811088
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.782.3811088
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.6914.793764
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.6874.791765
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.616→1.658 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 70 -
Rwork0.328 1375 -
obs--54.08 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.8508 Å / Origin y: 23.4739 Å / Origin z: 30.9312 Å
111213212223313233
T0.0222 Å2-0.0074 Å20.0031 Å2-0.0262 Å20.0021 Å2--0.002 Å2
L1.9038 °2-0.8318 °20.1058 °2-1.554 °2-0.0705 °2--0.7917 °2
S0.0256 Å °0.1886 Å °0.043 Å °-0.0292 Å °-0.0144 Å °-0.0413 Å °-0.1283 Å °0.0626 Å °-0.0112 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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