[日本語] English
万見
- PDB-5lqb: Complex structure of human IL2 mutant, Proleukin, with Fab fragme... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lqb
タイトルComplex structure of human IL2 mutant, Proleukin, with Fab fragment of NARA1 antibody
要素
  • Interleukin-2
  • anti-hIL2 FAB fragment heavy chain
  • anti-hIL2 FAB fragment light chain
キーワードCYTOKINE / IL2 / Proleukin / NARA1 / anti-IL2
機能・相同性
機能・相同性情報


kappa-type opioid receptor binding / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / glycosphingolipid binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of plasma cell differentiation / response to tacrolimus / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling ...kappa-type opioid receptor binding / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / glycosphingolipid binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of plasma cell differentiation / response to tacrolimus / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / interleukin-2-mediated signaling pathway / activated T cell proliferation / cell surface receptor signaling pathway via STAT / kinase activator activity / natural killer cell activation / Interleukin-2 signaling / positive regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of activated T cell proliferation / T cell differentiation / Interleukin receptor SHC signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of B cell proliferation / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / cell-cell signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / carbohydrate binding / positive regulation of cell growth / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adaptive immune response / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / cell adhesion / immune response / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulins / Up-down Bundle ...Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Zou, C. / Wirth, E.
引用ジャーナル: Sci Transl Med / 年: 2016
タイトル: Improved cancer immunotherapy by a CD25-mimobody conferring selectivity to human interleukin-2.
著者: Arenas-Ramirez, N. / Zou, C. / Popp, S. / Zingg, D. / Brannetti, B. / Wirth, E. / Calzascia, T. / Kovarik, J. / Sommer, L. / Zenke, G. / Woytschak, J. / Regnier, C.H. / Katopodis, A. / Boyman, O.
履歴
登録2016年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Interleukin-2
H: anti-hIL2 FAB fragment heavy chain
L: anti-hIL2 FAB fragment light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0493
ポリマ－63,0493
非ポリマー00
水8,899494
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area25120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)201.757, 36.233, 88.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-288-

HOH

21H-503-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Interleukin-2 / IL-2 / T-cell growth factor / TCGF


分子量: 15348.837 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60568
#2: 抗体 anti-hIL2 FAB fragment heavy chain


分子量: 23775.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 anti-hIL2 FAB fragment light chain


分子量: 23925.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 494 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350 0.2M Sodium Nitrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→58.74 Å / Num. obs: 39422 / % possible obs: 84.8 % / 冗長度: 3.2 % / Rrim(I) all: 0.079 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.22 % / Mean I/σ(I) obs: 2.59 / Rsym value: 0.394 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3INK, 3TT1

3ink

3tt1


解像度: 1.95→58.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 17.501 / SU ML: 0.205 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.219 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29083 1972 5 %RANDOM
Rwork0.18914 ---
obs0.19435 37450 84.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.434 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0 Å2-0.46 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.95→58.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4329 0 0 494 4823
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.024442
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024071
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0841.9496046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.16239417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.665563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.32825.138181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.27215720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.91513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.025020
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02981
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.6384.0652258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.6384.0642257
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.1286.1032819
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.1266.1062820
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.2954.2632184
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other8.2674.2552182
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.3126.2583227
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.27651.3665151
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other12.06550.115030
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.01138513
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free81.6585224
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded39.00358682
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 166 -
Rwork0.253 3139 -
obs--95.99 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る