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万見
- PDB-5lpx: Crystal structure of PKC phosphorylation-mimicking mutant (S26E) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lpx
タイトルCrystal structure of PKC phosphorylation-mimicking mutant (S26E) Annexin A2
要素Annexin A2
キーワードCalcium binding protein / protein-protein complex / phospho-mimickation
機能・相同性
機能・相同性情報


AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair ...AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cornified envelope / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / plasma membrane protein complex / osteoclast development / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of exocytosis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / regulation of neurogenesis / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / response to activity / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / midbody / protease binding / : / angiogenesis / basolateral plasma membrane / vesicle / early endosome / endosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ecsedi, P. / Gogl, G. / Kiss, B. / Nyitray, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Regulation of the Equilibrium between Closed and Open Conformations of Annexin A2 by N-Terminal Phosphorylation and S100A4-Binding.
著者: Ecsedi, P. / Kiss, B. / Gogl, G. / Radnai, L. / Buday, L. / Koprivanacz, K. / Liliom, K. / Leveles, I. / Vertessy, B. / Jeszenoi, N. / Hetenyi, C. / Schlosser, G. / Katona, G. / Nyitray, L.
履歴
登録2016年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02024年1月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0418
ポリマ－38,6561
非ポリマー3857
水8,647480
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area15080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.950, 58.760, 182.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-914-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Annexin A2 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / ...Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 38655.977 Da / 分子数: 1 / 変異: S26E, A66E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07355
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 480 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.69 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6, 0.2 M ammonium acetate, 5% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.05 Å / Num. obs: 47503 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 13.18 % / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 19.05
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HYW

2hyw


解像度: 1.9→47.045 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1821 2362 4.98 %
Rwork0.1455 --
obs0.1473 47436 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→47.045 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2498 0 17 480 2995
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0182560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4693442
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4531000
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092382
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007444
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.93880.27931400.22242577X-RAY DIFFRACTION100
1.9388-1.9810.22811470.21712596X-RAY DIFFRACTION100
1.981-2.02710.231380.18732639X-RAY DIFFRACTION100
2.0271-2.07780.16541380.17452581X-RAY DIFFRACTION100
2.0778-2.13390.21321520.16162603X-RAY DIFFRACTION100
2.1339-2.19670.17621330.14272640X-RAY DIFFRACTION100
2.1967-2.26760.1721540.14112601X-RAY DIFFRACTION100
2.2676-2.34870.16831470.13972628X-RAY DIFFRACTION100
2.3487-2.44270.18951280.14192635X-RAY DIFFRACTION100
2.4427-2.55390.21410.14672618X-RAY DIFFRACTION100
2.5539-2.68850.18431340.14882641X-RAY DIFFRACTION100
2.6885-2.85690.16991130.13932681X-RAY DIFFRACTION100
2.8569-3.07750.18271440.1372662X-RAY DIFFRACTION100
3.0775-3.38710.18221310.14152663X-RAY DIFFRACTION100
3.3871-3.8770.1741380.13232705X-RAY DIFFRACTION100
3.877-4.88380.14981180.12172747X-RAY DIFFRACTION100
4.8838-47.05980.18961660.16192857X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0832-0.33010.11159.668-0.11233.47380.06040.15780.2025-0.27770.02090.0852-0.2891-0.1005-0.10160.42250.0021-0.00620.46270.04350.2342116.6659-29.656369.3726
23.20060.05540.23573.34590.81873.03760.10620.36930.0967-0.3282-0.07510.10450.0448-0.2908-0.02320.33560.0157-0.00860.37650.05340.1856117.5628-32.9935375.1411
30.9484-0.1301-0.32891.75120.6521.9210.0920.0667-0.06710.0316-0.02170.09980.3556-0.5091-0.08450.19-0.0638-0.02110.24790.02130.1753115.0251-36.9518392.1737
42.30140.41971.4921.44021.0924.3483-0.01790.0910.1664-0.0484-0.09880.36030.1648-0.7170.08330.1573-0.00340.03590.3143-0.00690.2443111.3613-26.0815405.5162
52.39511.04170.82442.36310.73312.67530.1695-0.2555-0.03210.3486-0.1144-0.13890.2918-0.1384-0.05950.2469-0.012-0.02140.2255-0.00530.2435127.2245-24.7846419.0404
61.6727-1.99360.02356.80043.13582.26330.0719-0.0837-0.0550.28920.0233-0.20290.1784-0.1346-0.09520.1919-0.0263-0.01660.19640.02880.2118131.577-36.9446399.8604
72.0204-0.27650.6891.71240.02861.99970.09670.18380.082-0.0957-0.0426-0.27720.02010.1869-0.04140.20580.00670.01250.23820.02090.2435132.8578-34.561390.6215
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 29 through 47 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 48 through 79 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 80 through 136 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 137 through 187 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 188 through 264 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 265 through 284 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 285 through 339 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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