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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lpi | ||||||
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タイトル | Structure of the zinc finger array of Cep104 | ||||||
要素 | Centrosomal protein of 104 kDa | ||||||
キーワード | CELL CYCLE / Zinc finger array / Cep104 / Basal body / Centriole Cilia | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | van Breugel, M. / Yu, M. / al Jassar, C. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2017 タイトル: The Ciliopathy-Associated Cep104 Protein Interacts with Tubulin and Nek1 Kinase. 著者: Al-Jassar, C. / Andreeva, A. / Barnabas, D.D. / McLaughlin, S.H. / Johnson, C.M. / Yu, M. / van Breugel, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5lpi.cif.gz | 245.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5lpi.ent.gz | 198.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5lpi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5lpi_validation.pdf.gz | 439.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5lpi_full_validation.pdf.gz | 443.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5lpi_validation.xml.gz | 24.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5lpi_validation.cif.gz | 35.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/5lpi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/5lpi | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15547.859 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 746-875 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP104, KIAA0562 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: O60308 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.51 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 10 % PEG 4K 20% Glycerol 30 mM CaCl2 30 mM MgCl2 0.1M MES/imidazole pH 6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→30.31 Å / Num. obs: 66109 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 13.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / CC1/2: 0.444 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.246 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 24.93
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.246 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 21.7878 Å / Origin y: 82.1028 Å / Origin z: 51.7349 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |