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- PDB-5ln5: Crystal structure of the Wss1 E203Q mutant from S. pombe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ln5
タイトルCrystal structure of the Wss1 E203Q mutant from S. pombe
要素Ubiquitin and WLM domain-containing metalloprotease SPCC1442.07c
キーワードHYDROLASE / Metalloprotease / DNA-Repair / Endoprotease / Regulation / Mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / proteasome binding / protein sumoylation / transition metal ion binding / metallopeptidase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA repair / proteolysis / zinc ion binding ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / proteasome binding / protein sumoylation / transition metal ion binding / metallopeptidase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA repair / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
WLM domain / WLM domain / WLM domain profile. / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / NICKEL (II) ION / DNA-dependent metalloprotease WSS1 homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Groll, M. / Stingele, J. / Boulton, S.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Mechanism and Regulation of DNA-Protein Crosslink Repair by the DNA-Dependent Metalloprotease SPRTN.
著者: Stingele, J. / Bellelli, R. / Alte, F. / Hewitt, G. / Sarek, G. / Maslen, S.L. / Tsutakawa, S.E. / Borg, A. / Kjr, S. / Tainer, J.A. / Skehel, J.M. / Groll, M. / Boulton, S.J.
履歴
登録2016年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin and WLM domain-containing metalloprotease SPCC1442.07c
B: Ubiquitin and WLM domain-containing metalloprotease SPCC1442.07c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3935
ポリマ－30,2162
非ポリマー1773
水2,540141
1
A: Ubiquitin and WLM domain-containing metalloprotease SPCC1442.07c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2273
ポリマ－15,1081
非ポリマー1192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin and WLM domain-containing metalloprotease SPCC1442.07c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1672
ポリマ－15,1081
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.160, 57.260, 50.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin and WLM domain-containing metalloprotease SPCC1442.07c / DNA-dependent Metalloprotease SPRTN


分子量: 15107.933 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 107-233 / 変異: E203Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Used construct was a truncation and E203Q mutant of SPCC1442.07c
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: SPCC1442.07c / プラスミド: pRSETA / 詳細 (発現宿主): pRSETA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O94580, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM TRIS/HCl, 20% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 20977 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 94.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JIG

5jig


解像度: 1.75→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 5.9 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.356 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19541 1049 5 %RANDOM
Rwork0.17256 ---
obs0.17404 19928 95.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.09 Å20 Å2-0.11 Å2
2--1.38 Å20 Å2
3---0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1893 0 6 141 2040
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0191940
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021829
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9651.9392618
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.734187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9145221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.42822.642106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.01215346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0761520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022149
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02491
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2492.808896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2392.806895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5294.1961113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5284.1981114
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3963.4821044
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3833.4781042
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.464.991503
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.59724.6942263
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.28624.2992220
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.24233769
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free24.799554
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.91153815
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.794 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 75 -
Rwork0.241 1427 -
obs--95.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3132-0.514-0.10240.1324-0.05490.70160.10010.2142-0.1372-0.0257-0.08320.0390.02880.0198-0.01690.01870.0052-0.01280.0622-0.02580.0268-1.0286-7.84846.9087
21.523-0.0383-0.46690.13160.15630.65270.0827-0.14030.02810.0096-0.0580.0031-0.02020.0143-0.02470.0292-0.0123-0.00290.044-0.0080.0128-5.3791-7.9675-19.8069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 122
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 122

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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