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- PDB-5lgg: The N-terminal WD40 domain of Apc1 (Anaphase promoting complex su... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lgg
タイトルThe N-terminal WD40 domain of Apc1 (Anaphase promoting complex subunit 1)
要素Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1
キーワードCELL CYCLE / APC/C / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / protein branched polyubiquitination / Phosphorylation of the APC/C ...Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / protein branched polyubiquitination / Phosphorylation of the APC/C / protein K11-linked ubiquitination / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / protein K48-linked ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / regulation of mitotic cell cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / molecular adaptor activity / cell division / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Anaphase-promoting complex subunit 1, C-terminal / Anaphase-promoting complex subunit 1, middle domain / : / : / Anaphase-promoting complex subunit 1 WD40 beta-propeller domain / Anaphase-promoting complex sub unit 1 C-terminal domain / Anaphase-promoting complex subunit 1 middle domain / APC1 beta sandwich domain / Anaphase-promoting complex subunit 1 / Armadillo-like helical
類似検索 - ドメイン・相同性
Anaphase-promoting complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Li, Q. / Aibara, S. / Barford, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UK 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: WD40 domain of Apc1 is critical for the coactivator-induced allosteric transition that stimulates APC/C catalytic activity.
著者: Qiuhong Li / Leifu Chang / Shintaro Aibara / Jing Yang / Ziguo Zhang / David Barford /
要旨: The anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) is a large multimeric cullin-RING E3 ubiquitin ligase that orchestrates cell-cycle progression by targeting cell-cycle regulatory proteins for ...The anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) is a large multimeric cullin-RING E3 ubiquitin ligase that orchestrates cell-cycle progression by targeting cell-cycle regulatory proteins for destruction via the ubiquitin proteasome system. The APC/C assembly comprises two scaffolding subcomplexes: the platform and the TPR lobe that together coordinate the juxtaposition of the catalytic and substrate-recognition modules. The platform comprises APC/C subunits Apc1, Apc4, Apc5, and Apc15. Although the role of Apc1 as an APC/C scaffolding subunit has been characterized, its specific functions in contributing toward APC/C catalytic activity are not fully understood. Here, we report the crystal structure of the N-terminal domain of human Apc1 (Apc1N) determined at 2.2-Å resolution and provide an atomic-resolution description of the architecture of its WD40 (WD40 repeat) domain (Apc1(WD40)). To understand how Apc1(WD40) contributes to APC/C activity, a mutant form of the APC/C with Apc1(WD40) deleted was generated and evaluated biochemically and structurally. We found that the deletion of Apc1(WD40) abolished the UbcH10-dependent ubiquitination of APC/C substrates without impairing the Ube2S-dependent ubiquitin chain elongation activity. A cryo-EM structure of an APC/C-Cdh1 complex with Apc1(WD40) deleted showed that the mutant APC/C is locked into an inactive conformation in which the UbcH10-binding site of the catalytic module is inaccessible. Additionally, an EM density for Apc15 is not visible. Our data show that Apc1(WD40) is required to mediate the coactivator-induced conformational change of the APC/C that is responsible for stimulating APC/C catalytic activity by promoting UbcH10 binding. In contrast, Ube2S activity toward APC/C substrates is not dependent on the initiation-competent conformation of the APC/C.
履歴
登録2016年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.22017年8月30日Group: Advisory / Author supporting evidence
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9091
ポリマ－47,9091
非ポリマー00
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area20880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.633, 113.262, 100.436
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1,Anaphase-promoting complex subunit 1 / APC1 / Cyclosome subunit 1 / Mitotic checkpoint regulator / Testis-specific gene 24 protein


分子量: 47909.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANAPC1, TSG24
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9H1A4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M citric acid, pH5.0, 2M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→40.131 Å / Num. obs: 25408 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05931 / Rsym value: 0.06606 / Net I/σ(I): 16.76
反射 シェル解像度: 2.15→2.223 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / CC1/2: 0.891 / % possible all: 84.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1810精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UI9

4ui9


解像度: 2.15→40.131 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.87
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2265 1246 4.91 %RANDOM
Rwork0.1786 ---
obs0.181 25388 97.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→40.131 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2989 0 0 167 3156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093049
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1984129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.041124
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048475
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005522
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.23610.30091190.26932304X-RAY DIFFRACTION85
2.2361-2.33790.35821210.25692610X-RAY DIFFRACTION96
2.3379-2.46110.29521380.23652690X-RAY DIFFRACTION100
2.4611-2.61530.27231500.2132719X-RAY DIFFRACTION100
2.6153-2.81710.2771390.20632715X-RAY DIFFRACTION100
2.8171-3.10050.21811350.19782734X-RAY DIFFRACTION100
3.1005-3.5490.24691500.17032741X-RAY DIFFRACTION100
3.549-4.47040.18441330.14692770X-RAY DIFFRACTION100
4.4704-40.13760.19151610.15682859X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.18030.1737-0.16752.3207-0.96755.16370.4478-0.57840.10750.7419-0.42250.1120.1536-0.1168-0.08670.374-0.0781-0.00510.37630.05730.2897-10.9525-27.00916.5
25.5498-0.02620.57413.3976-0.33073.31160.2478-0.6774-0.8695-0.0379-0.11320.3070.46410.1980.01190.46640.1439-0.05540.46-0.00530.4677-19.7445-37.1466-8.2891
33.6754-0.7932-0.27942.49460.38864.43710.20130.1516-0.10190.1007-0.08470.16880.38670.3208-0.11630.3202-0.007-0.01910.3066-0.0270.2853-26.006-31.0187-15.4675
42.60430.16731.38891.38471.20094.0108-0.1660.58910.3336-0.37170.0183-0.1955-0.70290.64730.07420.4363-0.1008-0.00750.42870.10460.3462-20.8931-15.3523-24.5126
51.7915-0.33890.58491.0245-0.29192.2726-0.4050.26920.4072-0.18350.0563-0.0237-1.23080.3950.12510.6397-0.1262-0.09710.25260.08550.4463-19.248-7.4507-13.8021
61.5776-1.61061.28613.7453-0.72475.069-0.21290.03850.09070.09370.04370.0097-0.74110.16290.15690.2986-0.0357-0.02240.25130.02150.3315-14.2753-14.15661.8658
72.3199-0.2562.57691.3664-0.78013.02180.47220.3091-0.2682-0.1834-0.1723-0.05480.50620.3566-0.2610.26540.0593-0.01990.3078-0.06620.2955-7.6163-30.62723.9368
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 22 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 23 through 89 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 90 through 154 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 155 through 260 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 261 through 439 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 440 through 511 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 512 through 613 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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