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- PDB-5lax: Crystal structure of HLA_DRB1*04:01 in complex with alpha-enolase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lax
タイトルCrystal structure of HLA_DRB1*04:01 in complex with alpha-enolase peptide 26-40
要素
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
  • alpha-enolase peptideTSKGLFRAAVPSGAS
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA / autoimmune desease / rheumathoid arthritis / MHC class II
機能・相同性
機能・相同性情報


Manipulation of host energy metabolism / positive regulation of plasminogen activation / negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of interleukin-4 production / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II ...Manipulation of host energy metabolism / positive regulation of plasminogen activation / negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of interleukin-4 production / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of muscle contraction / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of kinase activity / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of monocyte differentiation / Gluconeogenesis / inflammatory response to antigenic stimulus / CD4 receptor binding / canonical glycolysis / Glycolysis / M band / intermediate filament / T-helper 1 type immune response / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / nuclear outer membrane / positive regulation of ATP biosynthetic process / polysaccharide binding / negative regulation of type II interferon production / humoral immune response / Generation of second messenger molecules / macrophage differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / epidermis development / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / detection of bacterium / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / MHC class II antigen presentation / trans-Golgi network membrane / transcription corepressor binding / gluconeogenesis / glycolytic process / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / protein tetramerization / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / negative regulation of cell growth / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / response to virus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / cognition / endocytic vesicle membrane / positive regulation of protein phosphorylation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / Downstream TCR signaling / late endosome membrane / transcription corepressor activity / T cell receptor signaling pathway / GTPase binding / cell cortex / early endosome membrane / adaptive immune response / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / immune response / cadherin binding / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 ...Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / Alpha-enolase / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dubnovitsky, A. / Kozhukh, G. / Sandalova, T. / Achour, A.
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2016
タイトル: Functional and Structural Characterization of a Novel HLA-DRB1*04:01-Restricted alpha-Enolase T Cell Epitope in Rheumatoid Arthritis.
著者: Gerstner, C. / Dubnovitsky, A. / Sandin, C. / Kozhukh, G. / Uchtenhagen, H. / James, E.A. / Ronnelid, J. / Ytterberg, A.J. / Pieper, J. / Reed, E. / Tandre, C. / Rieck, M. / Zubarev, R.A. / ...著者: Gerstner, C. / Dubnovitsky, A. / Sandin, C. / Kozhukh, G. / Uchtenhagen, H. / James, E.A. / Ronnelid, J. / Ytterberg, A.J. / Pieper, J. / Reed, E. / Tandre, C. / Rieck, M. / Zubarev, R.A. / Ronnblom, L. / Sandalova, T. / Buckner, J.H. / Achour, A. / Malmstrom, V.
履歴
登録2016年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
C: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
D: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
E: alpha-enolase peptideTSKGLFRAAVPSGAS
F: alpha-enolase peptideTSKGLFRAAVPSGAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0347
ポリマ－92,9306
非ポリマー1041
水4,792266
1
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
E: alpha-enolase peptideTSKGLFRAAVPSGAS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4653
ポリマ－46,4653
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7060 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area18820 Å2
手法PISA
2
C: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
D: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain
F: alpha-enolase peptideTSKGLFRAAVPSGAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5694
ポリマ－46,4653
非ポリマー1041
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7340 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area18320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.176, 73.450, 144.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D
13E
23F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSGLUGLUAA2 - 1792 - 179
21LYSLYSGLUGLUCC2 - 1792 - 179
12ARGARGALAALABB4 - 1904 - 190
22ARGARGALAALADD4 - 1904 - 190
13SERSERSERSEREE27 - 402 - 15
23SERSERSERSERFF27 - 402 - 15

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 21911.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Extracellular domain, UNP residues 26-206. ADLVPR ARE A PART OF EXPRESSION TAG
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): Star / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-4 beta chain / MHC class II antigen DRB1*4 / DR4


分子量: 23102.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Extracellular domain, UNP residues 26-206. ADLVPR ARE A PART OF EXPRESSION TAG
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB1 / 発現宿主: Escherichia coli / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): Star / 参照: UniProt: P13760, UniProt: P01911*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド alpha-enolase peptideTSKGLFRAAVPSGAS


分子量: 1450.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P06733*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 100 mM sodium malonate, pH 4.0, 12 to 18 percent (vol/vol) PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月13日
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.2 Å / Num. obs: 138347 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.75 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
XDS13.14.0データ削減
XDS13.14.0データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JLZ

5jlz


解像度: 2.6→47.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 31.692 / SU ML: 0.341 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.389 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26965 1167 5 %RANDOM
Rwork0.19101 ---
obs0.19491 22161 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 44.247 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2---2.11 Å20 Å2
3---1.97 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→47.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6302 0 7 266 6575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0196494
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.025926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6141.9338829
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.341313623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4435763
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.86723.526346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.541151031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8871550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021617
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8091.9153070
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8051.9143069
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4242.8633827
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4242.8643828
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7131.9373424
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.6991.9343422
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.2542.8755002
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.67914.987027
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.62314.8376968
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A194260.12
12C194260.12
21B204840.11
22D204840.11
31E8120.17
32F8120.17
LS精密化 シェル解像度: 2.597→2.665 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 84 -
Rwork0.314 1592 -
obs--97.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.10790.3256-2.45044.4731-1.20383.1124-0.26420.3213-0.4003-0.1165-0.03440.78670.0967-0.26520.29860.0421-0.01690.02910.1181-0.07410.3018-31.44726.2188-27.5437
21.5565-0.58390.71047.5427-0.61650.4514-0.16840.0137-0.17520.41490.14640.0940.05090.00140.0220.22360.02480.1560.1749-0.00940.1205-14.3989-7.5517-21.5577
33.5256-0.4522-2.74682.62280.17133.6995-0.19380.06160.12970.2148-0.01420.3635-0.0313-0.08890.20790.056-0.01660.02210.1233-0.01980.258-33.506717.0207-21.0528
46.7436-1.29063.49692.7771-1.89454.3806-0.0973-0.7439-0.2981.0890.0994-0.15580.0922-0.132-0.00210.96830.09280.20750.16520.05440.295-15.7099-10.10193.5682
54.36180.0841-1.09753.8990.15621.88590.1944-0.52970.09550.7490.0273-0.2132-0.18670.0629-0.22160.2633-0.0228-0.04140.1291-0.04880.0802-0.962527.8287-10.889
64.1233-2.66281.15823.9166-0.52632.347-0.2382-0.3587-0.0981.05540.2711-0.18810.35350.1727-0.03290.55440.0262-0.03680.1795-0.03730.136-0.85686.6375-3.7245
72.5018-0.7879-0.56323.83070.57891.70340.12370.08670.1954-0.09350.0136-0.0511-0.1872-0.1274-0.13720.04140.01910.02470.0783-0.01180.0648-4.823431.265-23.0889
83.2986-0.4058-0.35745.98221.18262.59-0.2725-0.0351-0.19490.33880.2355-0.44650.47120.15760.0370.10510.0558-0.0020.1662-0.04860.12888.7306-6.8085-23.3057
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 83
2X-RAY DIFFRACTION2A84 - 182
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 94
4X-RAY DIFFRACTION4B95 - 192
5X-RAY DIFFRACTION5C1 - 83
6X-RAY DIFFRACTION6C84 - 182
7X-RAY DIFFRACTION7D1 - 94
8X-RAY DIFFRACTION8D95 - 191

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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