+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5la6 | |||||||||||||||
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Title | Tubulin-pironetin complex | |||||||||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.1 Å | |||||||||||||||
Authors | Prota, A.E. / Setter, J. / Waight, A.B. / Bargsten, K. / Murga, J. / Diaz, J.F. / Steinmetz, M.O. | |||||||||||||||
Funding support | Switzerland, Spain, 4items
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Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2016 Title: Pironetin Binds Covalently to alpha Cys316 and Perturbs a Major Loop and Helix of alpha-Tubulin to Inhibit Microtubule Formation. Authors: Prota, A.E. / Setter, J. / Waight, A.B. / Bargsten, K. / Murga, J. / Diaz, J.F. / Steinmetz, M.O. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5la6.cif.gz | 910.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5la6.ent.gz | 753.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5la6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/la/5la6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/la/5la6 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4i4tS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Tissue: brain / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Tissue: brain / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 7 types, 401 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-X3H / | #10: Chemical | ChemComp-ACP / | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.87 Å3/Da / Density % sol: 57.19 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.7 Details: 5% PEG, 12% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 0.1M MES/0.1M imidazole |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1.00002 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Oct 2, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00002 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→48.3 Å / Num. obs: 175571 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 13.6 % / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 18.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Redundancy: 13 % / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Rsym value: 4.643 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 4I4T Resolution: 2.1→48.27 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 28.1
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→48.27 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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