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- PDB-5l8j: Aurora-A kinase domain in complex with vNAR-D01 S93R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l8j
タイトルAurora-A kinase domain in complex with vNAR-D01 S93R
要素
  • Aurora kinase A
  • New antigen receptor variable domain
キーワードTRANSFERASE / kinase / vNAR / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation / meiotic spindle / germinal vesicle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / spindle organization / neuron projection extension / T cell receptor complex / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / spindle midzone / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / centriole / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of protein binding / molecular function activator activity / liver regeneration / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / mitotic spindle / kinetochore / response to wounding / spindle / peptide antigen binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / peptidyl-serine phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / microtubule / postsynaptic density / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Aurora kinase A / Aurora kinase / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...: / Aurora kinase A / Aurora kinase / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Aurora kinase A / New antigen receptor variable domain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Orectolobus maculatus (クモハダオオセ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Burgess, S.G. / Bayliss, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC24461/A13231 英国
引用ジャーナル: Open Biology / 年: 2016
タイトル: Allosteric inhibition of Aurora-A kinase by a synthetic vNAR domain.
著者: Burgess, S.G. / Oleksy, A. / Cavazza, T. / Richards, M.W. / Vernos, I. / Matthews, D. / Bayliss, R.
履歴
登録2016年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
B: New antigen receptor variable domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5657
ポリマ－45,8012
非ポリマー7645
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area17060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.230, 111.120, 41.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32964.637 Da / 分子数: 1 / 変異: C290A, C393A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
プラスミド: pET30TEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 New antigen receptor variable domain


分子量: 12836.312 Da / 分子数: 1 / 変異: S93R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Orectolobus maculatus (クモハダオオセ)
プラスミド: pET26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q8JJ25

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非ポリマー , 4種, 202分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.59 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M citric acid pH 5.0, 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→55.56 Å / Num. obs: 49058 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.68→1.72 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L8K

5l8k


解像度: 1.68→55.56 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.79
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 2451 5 %
Rwork0.1993 --
obs0.2009 48994 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→55.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2781 0 49 197 3027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082905
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0423942
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8111050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047446
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.68-1.71230.37291330.332563X-RAY DIFFRACTION100
1.7123-1.74730.30981390.28532546X-RAY DIFFRACTION100
1.7473-1.78530.2931380.26292536X-RAY DIFFRACTION100
1.7853-1.82680.2661430.25482571X-RAY DIFFRACTION100
1.8268-1.87250.29931450.25352517X-RAY DIFFRACTION100
1.8725-1.92310.32171220.24242566X-RAY DIFFRACTION100
1.9231-1.97970.28671540.2442554X-RAY DIFFRACTION99
1.9797-2.04360.23221190.20182549X-RAY DIFFRACTION100
2.0436-2.11660.23911090.20362598X-RAY DIFFRACTION100
2.1166-2.20140.21891400.19952584X-RAY DIFFRACTION100
2.2014-2.30160.23741280.20412555X-RAY DIFFRACTION100
2.3016-2.42290.20451190.20882604X-RAY DIFFRACTION100
2.4229-2.57470.24011240.21312602X-RAY DIFFRACTION100
2.5747-2.77350.26651540.21212565X-RAY DIFFRACTION99
2.7735-3.05260.23391300.21232604X-RAY DIFFRACTION100
3.0526-3.49430.21991450.18872625X-RAY DIFFRACTION100
3.4943-4.40220.18911560.16312619X-RAY DIFFRACTION99
4.4022-55.59040.23031530.18762785X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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