+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4rm8 | ||||||
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Title | Crystal structure of human ezrin in space group P21 | ||||||
Components | Ezrin | ||||||
Keywords | PEPTIDE BINDING PROTEIN / FERM domain / C-ERMAD domain / membrane cytoskeleton linkers / actin binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / protein localization to cell cortex / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of microvillus length / regulation of organelle assembly / microvillus assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / establishment of centrosome localization ...terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / protein localization to cell cortex / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of microvillus length / regulation of organelle assembly / microvillus assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / establishment of centrosome localization / negative regulation of p38MAPK cascade / Netrin-1 signaling / cortical microtubule organization / uropod / astral microtubule organization / postsynaptic actin cytoskeleton organization / positive regulation of protein localization to early endosome / filopodium assembly / positive regulation of multicellular organism growth / protein-containing complex localization / establishment of endothelial barrier / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / S100 protein binding / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / protein kinase A binding / microvillus membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of interleukin-2 production / cortical cytoskeleton / protein kinase A regulatory subunit binding / plasma membrane raft / protein kinase A catalytic subunit binding / Recycling pathway of L1 / brush border / microvillus / actin filament bundle assembly / immunological synapse / cellular response to cAMP / ruffle / cell adhesion molecule binding / protein kinase A signaling / ciliary basal body / filopodium / protein localization to plasma membrane / cell projection / cell periphery / actin filament / positive regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction / receptor internalization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / fibrillar center / ruffle membrane / positive regulation of protein catabolic process / disordered domain specific binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / apical part of cell / actin binding / regulation of cell shape / ATPase binding / actin cytoskeleton organization / microtubule binding / basolateral plasma membrane / vesicle / endosome / cadherin binding / apical plasma membrane / protein domain specific binding / focal adhesion / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Phang, J.M. / Harrop, S.J. / Davies, R. / Duff, A.P. / Wilk, K.E. / Curmi, P.M.G. | ||||||
Citation | Journal: Biochem. J. / Year: 2016 Title: Structural characterization suggests models for monomeric and dimeric forms of full-length ezrin. Authors: Phang, J.M. / Harrop, S.J. / Duff, A.P. / Sokolova, A.V. / Crossett, B. / Walsh, J.C. / Beckham, S.A. / Nguyen, C.D. / Davies, R.B. / Glockner, C. / Bromley, E.H. / Wilk, K.E. / Curmi, P.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4rm8.cif.gz | 335.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4rm8.ent.gz | 270.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4rm8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rm/4rm8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rm/4rm8 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4rm9C 4rmaC 2i1jS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 69583.969 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EZR, VIL2 / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P15311 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.64 Å3/Da / Density % sol: 25.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.9 Details: 0.1M Bis-Tris pH 5.9, 15% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.954 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 30, 2010 |
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.954 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→40.85 Å / Num. obs: 67737 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -4 / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 7.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 9410 / Rsym value: 0.342 / % possible all: 92 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2I1J Resolution: 1.9→39.403 Å / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Phase error: 21.41 / Stereochemistry target values: ML Details: AUTHORS DO NOT OBSERVE RESIDUES 295-514 (THE ALPHA-HELICAL DOMAIN) IN THE CRYSTAL STRUCTURE. THEY SUSPECT LIMITED PROTEOLYSIS DURING CRYSTALLISATION
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.725 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→39.403 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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