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- PDB-5l6d: Crystal structure of the human METTL3-METTL14 complex bound to SAH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l6d
タイトルCrystal structure of the human METTL3-METTL14 complex bound to SAH
要素(N6-adenosine-methyltransferase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / RNA methyltransferase N6-adenine methylation Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / RNA methylation / endothelial to hematopoietic transition / regulation of meiotic cell cycle / RNA methyltransferase activity / primary miRNA processing ...negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / RNA methylation / endothelial to hematopoietic transition / regulation of meiotic cell cycle / RNA methyltransferase activity / primary miRNA processing / forebrain radial glial cell differentiation / dosage compensation by inactivation of X chromosome / oxidoreductase complex / S-adenosyl-L-methionine binding / gliogenesis / mRNA stabilization / mRNA modification / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of neuron differentiation / regulation of T cell differentiation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / oogenesis / stem cell population maintenance / mRNA destabilization / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / negative regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of translation / response to nutrient levels / mRNA splicing, via spliceosome / circadian rhythm / mRNA processing / cellular response to UV / spermatogenesis / nuclear speck / nuclear body / protein heterodimerization activity / innate immune response / mRNA binding / DNA damage response / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
N6-adenosine-methyltransferase non-catalytic subunit METTL14-like / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase-like (MT-A70-like) family profile. / N6-adenosine-methyltransferase MT-A70-like / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.62) family profile. / MT-A70-like / MT-A70 / MT-A70-like family profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / N(6)-adenosine-methyltransferase catalytic subunit METTL3 / N(6)-adenosine-methyltransferase non-catalytic subunit METTL14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.852 Å
データ登録者Sledz, P. / Jinek, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structural insights into the molecular mechanism of the m(6)A writer complex.
著者: Sledz, P. / Jinek, M.
履歴
登録2016年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年11月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N6-adenosine-methyltransferase 70 kDa subunit
B: N6-adenosine-methyltransferase subunit METTL14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8445
ポリマ－59,3772
非ポリマー4683
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.822, 63.822, 225.626
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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N6-adenosine-methyltransferase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 N6-adenosine-methyltransferase 70 kDa subunit / MT-A70 / Methyltransferase-like protein 3


分子量: 25886.646 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 354-580 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL3, MTA70 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86U44, mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase
#2: タンパク質 N6-adenosine-methyltransferase subunit METTL14 / Methyltransferase-like protein 14


分子量: 33490.051 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 107-395 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL14, KIAA1627 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9HCE5, mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase

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非ポリマー , 4種, 402分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 22% PEG 3350, 300 mM Mg acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.03965 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03965 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→49.65 Å / Num. all: 87473 / Num. obs: 46603 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 34.19
反射 シェル解像度: 1.85→1.96 Å / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 0.678 / Mean I/σ(I) obs: 4.91 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.852→49.634 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1916 4330 4.95 %
Rwork0.157 --
obs0.1588 87392 99.89 %
all-46510 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.852→49.634 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3562 0 31 399 3992
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113693
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1125010
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7972199
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06539
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008643
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8522-1.87320.27241500.23252788X-RAY DIFFRACTION97
1.8732-1.89530.21251380.2122681X-RAY DIFFRACTION100
1.8953-1.91840.26631450.20992810X-RAY DIFFRACTION100
1.9184-1.94270.24311460.21322789X-RAY DIFFRACTION100
1.9427-1.96820.23971360.19142700X-RAY DIFFRACTION100
1.9682-1.99520.22991500.18412824X-RAY DIFFRACTION100
1.9952-2.02370.23751400.17872712X-RAY DIFFRACTION100
2.0237-2.05390.19441440.17862846X-RAY DIFFRACTION100
2.0539-2.0860.22071380.18222734X-RAY DIFFRACTION100
2.086-2.12020.21681490.16812794X-RAY DIFFRACTION100
2.1202-2.15670.21751440.16322738X-RAY DIFFRACTION100
2.1567-2.1960.19271450.17022791X-RAY DIFFRACTION100
2.196-2.23820.22441460.16542722X-RAY DIFFRACTION100
2.2382-2.28390.25441450.16822812X-RAY DIFFRACTION100
2.2839-2.33350.21171460.15192727X-RAY DIFFRACTION100
2.3335-2.38780.17481460.15872803X-RAY DIFFRACTION100
2.3878-2.44750.19181500.15122794X-RAY DIFFRACTION100
2.4475-2.51370.19371480.15142712X-RAY DIFFRACTION100
2.5137-2.58770.18311450.14742785X-RAY DIFFRACTION100
2.5877-2.67120.2061420.15022790X-RAY DIFFRACTION100
2.6712-2.76670.22721420.15842794X-RAY DIFFRACTION100
2.7667-2.87740.23611420.15292739X-RAY DIFFRACTION100
2.8774-3.00840.16151460.15692775X-RAY DIFFRACTION100
3.0084-3.16690.19991470.14372787X-RAY DIFFRACTION100
3.1669-3.36530.16271410.14262771X-RAY DIFFRACTION100
3.3653-3.62510.18261420.14122743X-RAY DIFFRACTION100
3.6251-3.98980.15441450.13482805X-RAY DIFFRACTION100
3.9898-4.56670.11911480.12462777X-RAY DIFFRACTION100
4.5667-5.75220.15541470.14322763X-RAY DIFFRACTION100
5.7522-49.65230.26641370.20152756X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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