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- PDB-5l04: STRUCTURE OF INTERFERON LAMBDA 1 RECEPTOR WITH HUMAN KINASE JAK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l04
タイトルSTRUCTURE OF INTERFERON LAMBDA 1 RECEPTOR WITH HUMAN KINASE JAK1
要素
  • Interferon lambda receptor 1
  • Tyrosine-protein kinase JAK1
キーワードtransferase/transferase inhibitor / COMPLEX OF JAK1 AND INTERFERON LAMBDA 1 / JAK KINASE / INTRACELLULAR DOMAIN OF IFNLR1 / FERM DOMAIN / SH2-LIKE DOMAIN / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to type III interferon / interleukin-28 receptor complex / mucosal immune response / positive regulation of cellular respiration / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / type III interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / T-helper 17 cell lineage commitment ...response to type III interferon / interleukin-28 receptor complex / mucosal immune response / positive regulation of cellular respiration / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / type III interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / T-helper 17 cell lineage commitment / interleukin-7-mediated signaling pathway / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-10-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / interleukin-2-mediated signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / interleukin-15-mediated signaling pathway / Interleukin-15 signaling / Interleukin-12 signaling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-35 Signalling / Interleukin-2 signaling / cytokine receptor activity / growth hormone receptor binding / Other interleukin signaling / Interleukin-20 family signaling / IFNG signaling activates MAPKs / type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-6 signaling / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of sprouting angiogenesis / MAPK3 (ERK1) activation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Interleukin-10 signaling / MAPK1 (ERK2) activation / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Regulation of IFNA/IFNB signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / Regulation of IFNG signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Interleukin-7 signaling / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / cellular response to virus / Evasion by RSV of host interferon responses / cytokine-mediated signaling pathway / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of protein localization to nucleus / cytoplasmic side of plasma membrane / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / protein phosphatase binding / Potential therapeutics for SARS / cell differentiation / cytoskeleton / intracellular signal transduction / endosome / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / response to antibiotic / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / : / Tissue factor / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / : / Tissue factor / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase JAK1 / Interferon lambda receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Wlodawer, A. / Zhang, D.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of a Complex of the Intracellular Domain of Interferon lambda Receptor 1 (IFNLR1) and the FERM/SH2 Domains of Human JAK1.
著者: Zhang, D. / Wlodawer, A. / Lubkowski, J.
履歴
登録2016年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月12日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase JAK1
B: Interferon lambda receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4302
ポリマ－69,4302
非ポリマー00
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area24700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)165.700, 53.800, 87.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.720, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase JAK1 / Janus kinase 1 / JAK-1


分子量: 63977.047 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 31-577 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JAK1, JAK1A, JAK1B / プラスミド: pET-32a(+) / 細胞株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23458, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Interferon lambda receptor 1 / IFN-lambda-R1 / Cytokine receptor class-II member 12 / Cytokine receptor family 2 member 12 / CRF2- ...IFN-lambda-R1 / Cytokine receptor class-II member 12 / Cytokine receptor family 2 member 12 / CRF2-12 / Interleukin-28 receptor subunit alpha / IL-28RA / Likely interleukin or cytokine receptor 2 / LICR2


分子量: 5453.267 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 260-307 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNLR1, IL28RA, LICR2 / プラスミド: pET-32a(+) / 細胞株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IU57
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.73 % / 解説: thin planks (0.2 mm x 0.1 mm x 0.02 mm
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 7 mg/ml of protein in 50 mM Hepes buffer (pH 7.5) with 150 mM NaCl, mixesd with 1:1 ratio with 18% (w/v) PEG 3350, 0.2 M amonium formate
PH範囲: 6.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→99 Å / Num. obs: 40748 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 0.996 / Net I/av σ(I): 27.43 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 384056
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.1880.6340.89189.7
2.18-2.269.10.550.953196.2
2.26-2.379.20.4130.971199.9
2.37-2.499.50.3190.9831100
2.49-2.659.70.2290.991100
2.65-2.859.80.1650.9951100
2.85-3.149.90.1060.9971100
3.14-3.599.80.0780.9981100
3.59-4.529.60.060.9991100
4.52-999.40.050.998199.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 52.34 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å24.96 Å
Translation2.5 Å24.96 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→79.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.457 / SU ML: 0.12 / SU R Cruickshank DPI: 0.2227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.201
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2304 1080 3.5 %RANDOM
Rwork0.1687 ---
obs0.1707 30056 75.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 179.19 Å2 / Biso mean: 50.996 Å2 / Biso min: 17.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å2-0 Å2-0.1 Å2
2--0.43 Å2-0 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→79.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4036 0 0 185 4221
Biso mean---45.77 -
残基数----497
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0194125
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.023982
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8521.9545568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0673.0039059
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9085490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.71824200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.30615745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.981526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2609
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0240.0214596
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0180.02953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.5529.0541981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other8.5089.051980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.50316.8252464
LS精密化 シェル解像度: 2.099→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 26 -
Rwork0.19 598 -
all-624 -
obs--20.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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