[日本語] English
万見
- PDB-5kzs: Listeria monocytogenes internalin-like protein lmo2027 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kzs
タイトルListeria monocytogenes internalin-like protein lmo2027
要素Putative cell surface protein, similar to internalin proteins
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Leucine-rich repeat / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / extracellular space / Putative cell surface protein, similar to internalin proteins
機能・相同性情報
生物種Listeria monocytogenes EGD-e (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Light, S.H. / Nocadello, S. / Minasov, G. / Cardona-Correa, A. / Kwon, K. / Faralla, C. / Bakardjiev, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2018
タイトル: Listeria monocytogenes InlP interacts with afadin and facilitates basement membrane crossing.
著者: Faralla, C. / Bastounis, E.E. / Ortega, F.E. / Light, S.H. / Rizzuto, G. / Gao, L. / Marciano, D.K. / Nocadello, S. / Anderson, W.F. / Robbins, J.R. / Theriot, J.A. / Bakardjiev, A.I.
履歴
登録2016年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative cell surface protein, similar to internalin proteins


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2471
ポリマ－38,2471
非ポリマー00
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)157.776, 157.776, 36.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

-
要素

#1: タンパク質 Putative cell surface protein, similar to internalin proteins


分子量: 38247.422 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 30-367 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes EGD-e (バクテリア)
株: ATCC BAA-679 / EGD-e / 遺伝子: lmo2027 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8Y5N0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.33 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein: 12.6 mg/ml, 0.5 M NaCl, 10 mM Tris pH 8.3, 1 mM TCEP Crystallization condition: Classics II D4 (Qiagen), 0.1 M Citric acid (pH 3.5) and 25% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 20009 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.881 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HL3

5hl3


解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 40.633 / SU ML: 0.361 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27907 974 4.9 %RANDOM
Rwork0.22784 ---
obs0.23031 19031 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 84.536 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.28 Å20 Å20 Å2
2---4.28 Å20 Å2
3---8.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2621 0 0 26 2647
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022674
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4691.9823666
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95635665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.575335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.0927.328131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.97915390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.888152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213093
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02565
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7195.4361343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7195.4341342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8478.151677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8468.1511678
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8365.6271331
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8365.6271331
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9618.3721989
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.02843.1612741
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.02743.1712742
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.302→2.362 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.489 92 -
Rwork0.465 1337 -
obs--97.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.82391.6065-0.09141.7534-0.00430.30330.05170.03170.29180.02450.04320.3655-0.02840.0125-0.09490.01440.00620.02150.00860.0560.9675-28.327213.41480.9041
23.37460.7537-1.70573.1004-1.01411.88080.10750.0143-0.00690.1809-0.04130.14140.0188-0.0125-0.06620.0314-0.01130.05970.04670.0340.766-54.2902-17.971911.5898
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 268
2X-RAY DIFFRACTION2A269 - 367

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る