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- PDB-5kwn: The WD domain ofArabidopsis thaliana E3 Ubiquitin Ligase COP1 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kwn
タイトルThe WD domain ofArabidopsis thaliana E3 Ubiquitin Ligase COP1 in complex with peptide from HY5
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase COP1
  • peptide 16-mer
キーワードLigase/Peptide / photomorphogenesis E3 ligase WD domain transcription factor / Ligase-Peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of anthocyanin metabolic process / regulation of photomorphogenesis / regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / skotomorphogenesis / anthocyanin-containing compound metabolic process / response to red light / red or far-red light signaling pathway / shade avoidance / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / photoperiodism, flowering ...positive regulation of anthocyanin metabolic process / regulation of photomorphogenesis / regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / skotomorphogenesis / anthocyanin-containing compound metabolic process / response to red light / red or far-red light signaling pathway / shade avoidance / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / photoperiodism, flowering / red, far-red light phototransduction / gibberellic acid mediated signaling pathway / positive gravitropism / regulation of stomatal movement / response to far red light / photomorphogenesis / nuclear ubiquitin ligase complex / entrainment of circadian clock / response to abscisic acid / positive regulation of circadian rhythm / abscisic acid-activated signaling pathway / response to UV-B / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to cold / protein-DNA complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / protein ubiquitination / nuclear body / DNA-binding transcription factor activity / DNA repair / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional activator Hac1/HY5 / E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / bZIP transcription factor / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site ...Transcriptional activator Hac1/HY5 / E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / bZIP transcription factor / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / WD domain, G-beta repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor HY5 / E3 ubiquitin-protein ligase COP1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Arabidopsis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Uljon, S. / Blacklow, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)K08CA166227 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The COP1 WD domain in complex with HY5 peptide
著者: Uljon, S. / Blacklow, S.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase COP1
U: peptide 16-mer


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2572
ポリマ－40,2572
非ポリマー00
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.990, 55.176, 131.618
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11U-401-

HOH

詳細dimer of protein and peptide, according to gel filtration

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / Constitutive photomorphogenesis protein 1


分子量: 38165.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: COP1, At2g32950, T21L14.11 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P43254, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド peptide 16-mer


分子量: 2091.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Arabidopsis (植物) / 参照: UniProt: O24646*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: Sodium Chloride 0.3M Hepes 7.2 0.1M PEG 3350 25%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→38.775 Å / Num. obs: 66069 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 2.9 % / Net I/σ(I): 22.97
反射 シェル解像度: 1.42→1.471 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1526 / Mean I/σ(I) obs: 6.09 / CC1/2: 0.992 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IGO

5igo


解像度: 1.42→38.775 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1736 3292 4.98 %
Rwork0.1596 --
obs0.1603 66066 98.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→38.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2472 0 0 375 2847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092585
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0693514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.948935
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.101399
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006447
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.42-1.44030.22221370.18442599X-RAY DIFFRACTION100
1.4403-1.46180.20051380.17942615X-RAY DIFFRACTION99
1.4618-1.48460.18491500.16952552X-RAY DIFFRACTION100
1.4846-1.5090.17981260.17712617X-RAY DIFFRACTION100
1.509-1.5350.17911390.16662616X-RAY DIFFRACTION99
1.535-1.56290.18721440.16312569X-RAY DIFFRACTION99
1.5629-1.5930.18971180.162599X-RAY DIFFRACTION99
1.593-1.62550.19311300.16552628X-RAY DIFFRACTION100
1.6255-1.66080.17191460.16372574X-RAY DIFFRACTION99
1.6608-1.69950.17221340.16432599X-RAY DIFFRACTION100
1.6995-1.7420.18021260.16052628X-RAY DIFFRACTION99
1.742-1.78910.15831360.16082620X-RAY DIFFRACTION99
1.7891-1.84170.21181330.16512610X-RAY DIFFRACTION99
1.8417-1.90110.17081250.15132574X-RAY DIFFRACTION99
1.9011-1.96910.18321580.15592608X-RAY DIFFRACTION99
1.9691-2.04790.19031350.14762616X-RAY DIFFRACTION99
2.0479-2.14110.16571380.15092618X-RAY DIFFRACTION99
2.1411-2.2540.13681440.14892609X-RAY DIFFRACTION99
2.254-2.39520.1691570.1622587X-RAY DIFFRACTION97
2.3952-2.58010.17321520.15742615X-RAY DIFFRACTION99
2.5801-2.83970.21361240.16542675X-RAY DIFFRACTION99
2.8397-3.25040.15621410.16322669X-RAY DIFFRACTION98
3.2504-4.09440.16581300.14932638X-RAY DIFFRACTION97
4.0944-38.78950.16071310.16482739X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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