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- PDB-5kwk: The structure of Arabidopsis thaliana FUT1 in complex with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kwk
タイトルThe structure of Arabidopsis thaliana FUT1 in complex with GDP
要素Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase
キーワードCELL ADHESION / acetyl transferase / GT37
機能・相同性
機能・相同性情報


galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase activity / xyloglucan biosynthetic process / fucosyltransferase activity / cell wall biogenesis / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Golgi medial cisterna / Golgi cisterna membrane / cell wall organization / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Xyloglucan fucosyltransferase / Xyloglucan fucosyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Alahuhta, P.M. / Lunin, V.V.
引用ジャーナル: Plant J. / 年: 2017
タイトル: Structural, mutagenic and in silico studies of xyloglucan fucosylation in Arabidopsis thaliana suggest a water-mediated mechanism.
著者: Urbanowicz, B.R. / Bharadwaj, V.S. / Alahuhta, M. / Pena, M.J. / Lunin, V.V. / Bomble, Y.J. / Wang, S. / Yang, J.Y. / Tuomivaara, S.T. / Himmel, M.E. / Moremen, K.W. / York, W.S. / Crowley, M.F.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22018年5月30日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase
B: Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,80923
ポリマ－108,4472
非ポリマー2,36221
水18,5911032
1
A: Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,45112
ポリマ－54,2231
非ポリマー1,22711
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,35811
ポリマ－54,2231
非ポリマー1,13510
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.933, 113.103, 87.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase / Xyloglucan alpha-(1 / 2)-fucosyltransferase / AtFUT1


分子量: 54223.488 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 84-558 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: FUT1, FT1, MUR2, At2g03220, T18E12.11 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9SWH5, EC: 2.4.1.69

-
非ポリマー , 5種, 1053分子

#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1032 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 7 mg/mL protein in 0.1 M MES pH 6.0 to 7.0 and 16% to 23% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54188 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月10日 / 詳細: Helios mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54188 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→84.78 Å / Num. obs: 79818 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.11 % / Rmerge(I) obs: 0.1343 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.5897 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
PROTEUM PLUSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.9→84.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 14.581 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.203 / ESU R Free: 0.192 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28882 3790 4.8 %RANDOM
Rwork0.22262 ---
obs0.22583 74433 97.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.148 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å2-0 Å2-0.27 Å2
2---1.61 Å2-0 Å2
3---2.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→84.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7183 0 150 1032 8365
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0197856
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027251
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1751.94810675
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.415316790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3215952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.41223.96351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.428151293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8971532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.21117
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0218806
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021832
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9930.6673739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9930.6683738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7540.9914714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.7540.9914715
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0560.8214117
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.0550.8214117
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.6691.175962
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.6089.8719392
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.498.8379184
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 226 -
Rwork0.335 5483 -
obs--96.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4921-0.47730.21930.9265-0.11821.1263-0.0848-0.0155-0.03140.0520.01210.0933-0.1951-0.02560.07280.25810.03320.02680.26770.00750.0226.3537.51838.387
20.3168-0.3361-0.3351.0506-0.2561.3854-0.01850.0083-0.0328-0.1154-0.0518-0.00070.18230.04310.07030.26760.01840.0650.2832-0.00770.018926.39-12.11722.35
30.262-0.3516-0.40670.75060.34690.9068-0.0458-0.0178-0.03040.02520.00860.0140.00930.01490.03730.25520.03090.05330.3076-0.00170.016323.73-9.73833.48
40.6378-0.0897-0.29870.8022-0.09940.48830.0377-0.0363-0.02740.0274-0.0556-0.0463-0.00810.08210.01790.2681-0.00180.04410.28020.00680.013133.414-25.32272.175
50.4273-0.2644-0.27421.1567-0.33750.9192-0.0096-0.0770.01980.0421-0.00320.0334-0.0617-0.05910.01280.28580.02280.05310.3163-0.04510.022310.766-6.03387.938
60.6574-0.3906-0.3580.31250.08090.64890.0411-0.05280.0413-0.0589-0.0047-0.0273-0.09710.0421-0.03640.32140.00250.07150.2878-0.02350.019520.61-6.09978.441
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A94 - 337
2X-RAY DIFFRACTION2A338 - 409
3X-RAY DIFFRACTION3A410 - 558
4X-RAY DIFFRACTION4B95 - 337
5X-RAY DIFFRACTION5B338 - 426
6X-RAY DIFFRACTION6B427 - 558

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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