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- PDB-5kwg: Crystal structure of extracellular domain of HER2 in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kwg
タイトルCrystal structure of extracellular domain of HER2 in complex with Fcab H10-03-6
要素
  • Ig gamma-1 chain C region
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody engineering / immunoglobulin G1 / Fc fragment / glycosylations / CH3 domain / Fcab / human epidermal growth factor receptor 2 / HER2/neu / erbB-2 / cell surface receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / semaphorin receptor complex ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / semaphorin receptor complex / Fc-gamma receptor I complex binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / ERBB2 Regulates Cell Motility / complement-dependent cytotoxicity / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / IgG immunoglobulin complex / PI3K events in ERBB2 signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Classical antibody-mediated complement activation / positive regulation of Rho protein signal transduction / neuromuscular junction development / Initial triggering of complement / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / oligodendrocyte differentiation / semaphorin-plexin signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / positive regulation of cell adhesion / FCGR activation / positive regulation of protein targeting to membrane / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in ERBB2 signaling / Role of phospholipids in phagocytosis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / regulation of angiogenesis / neurogenesis / SHC1 events in ERBB2 signaling / immunoglobulin complex, circulating / coreceptor activity / immunoglobulin receptor binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / basal plasma membrane / positive regulation of epithelial cell proliferation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / myelination / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / complement activation, classical pathway / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Regulation of Complement cascade / antigen binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of translation / receptor protein-tyrosine kinase / FCGR3A-mediated phagocytosis / Downregulation of ERBB2 signaling / B cell receptor signaling pathway / ruffle membrane / wound healing / neuromuscular junction / peptidyl-tyrosine phosphorylation / neuron differentiation / transmembrane signaling receptor activity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / antibacterial humoral response / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / receptor complex
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / : / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Humm, A. / Lobner, E. / Goritzer, K. / Mlynek, G. / Obinger, C. / Djinovic-Carugo, K.
資金援助 オーストリア, 2件
組織認可番号国
Christian Doppler Research AssociationChristian Doppler Laboratory for Antibody Engineering オーストリア
Austrian Science FundFWF W1224 (Doctoral Program on Biomolecular Technology of Proteins , BioToP) オーストリア
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Fcab-HER2 Interaction: a Menage a Trois. Lessons from X-Ray and Solution Studies.
著者: Lobner, E. / Humm, A.S. / Goritzer, K. / Mlynek, G. / Puchinger, M.G. / Hasenhindl, C. / Ruker, F. / Traxlmayr, M.W. / Djinovic-Carugo, K. / Obinger, C.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年8月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
A: Ig gamma-1 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,2782
ポリマ－95,2782
非ポリマー00
水00
1
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
A: Ig gamma-1 chain C region

C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
A: Ig gamma-1 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,5564
ポリマ－190,5564
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-2/31
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.770, 109.770, 176.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / ...Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / p185erbB2


分子量: 69507.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, MLN19, NEU, NGL / 細胞株 (発現宿主): CHO Lec1 / 器官 (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Ig gamma-1 chain C region


分子量: 25770.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / プラスミド: Plasmid / 細胞株 (発現宿主): HEK 293-6E / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01857

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 50 mM Citric acid, 18% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月5日 / 詳細: CRL
放射モノクロメーター: C(110) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.3→47.532 Å / Num. all: 55512 / Num. obs: 8755 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 174.26 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1898 / Net I/σ(I): 6.48
反射 シェル解像度: 4.3→4.454 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 1.55 / Mean I/σ(I) obs: 0.99 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2247: ???)精密化
EDNAデータ収集
XDSv.Oct-2015データ削減
XDSv.Oct-2015データスケーリング
PHENIX1.10-2247位相決定
XDSv.Oct-2015データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K33

5k33


解像度: 4.3→47.532 Å / SU ML: 0.87 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.26 / 位相誤差: 41.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3686 1606 9.97 %
Rwork0.3237 --
obs0.3283 8754 99.86 %
all-16114 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.3→47.532 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6025 0 0 0 6025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026191
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5958437
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.4583755
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043928
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041105
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.3004-4.43910.36581520.39981300X-RAY DIFFRACTION100
4.4391-4.59760.38011470.38381344X-RAY DIFFRACTION100
4.5976-4.78160.39811420.38851353X-RAY DIFFRACTION100
4.7816-4.9990.37011500.37321289X-RAY DIFFRACTION100
4.999-5.26220.40321530.38831291X-RAY DIFFRACTION100
5.2622-5.59140.40061440.3711321X-RAY DIFFRACTION100
5.5914-6.02230.38231380.37981332X-RAY DIFFRACTION100
6.0223-6.6270.43871370.35591321X-RAY DIFFRACTION100
6.627-7.58250.35761480.31171323X-RAY DIFFRACTION100
7.5825-9.54050.36331430.32371315X-RAY DIFFRACTION100
9.5405-47.53470.33741520.24791319X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.1196-3.6312-0.39736.04773.0571.9273-0.5614-0.3228-0.03510.75890.3911-1.04120.7263-0.06250.00012.02990.00120.11382.1659-0.14531.893955.59812.872-4.5736
21.6341-1.44720.70835.1544-2.52111.1892-0.41220.4997-1.3225-0.66860.1748-0.36580.6561-0.522501.80870.0383-0.03271.9913-0.14992.417949.1028.113-34.0927
30.80081.38051.81974.92052.23434.7181-0.94270.08130.1631.6293-0.3841.31510.19490.4945-0.91070.99570.4459-0.02492.8202-0.47071.918226.324521.8094-45.9081
41.8583-0.8748-2.24940.6570.95332.7242-1.4850.089-0.14551.07481.74310.4087-1.66410.9454-0.00112.8479-0.13060.11274.0218-0.60183.0939-31.27718.0373-42.8983
52.2005-4.88320.39292.0011-0.26325.1080.3010.1919-0.6339-2.5214-2.1043-1.4654-1.1603-0.0601-0.83511.9031-0.2515-0.63333.0847-0.25972.89423.77686.1212-61.562
65.37330.69274.38210.1060.52673.56780.4543-0.3188-0.54590.5668-1.82370.1535-0.60350.0382-0.00062.16980.333-0.11252.9564-0.56422.2004-3.45936.2524-50.1383
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 1 through 224 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 225 through 429 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 430 through 575 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 237 through 346 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 347 through 364 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 365 through 443 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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