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万見
- PDB-5ku1: hMiro1 EF hand and cGTPase domains in the GDP-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ku1
タイトルhMiro1 EF hand and cGTPase domains in the GDP-bound state
要素Mitochondrial Rho GTPase 1
キーワードHYDROLASE / Miro / GTPase / Parkin / Mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion transport along microtubule / small GTPase-mediated signal transduction / mitochondrion organization / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane ...RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion transport along microtubule / small GTPase-mediated signal transduction / mitochondrion organization / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane / Ub-specific processing proteases / GTPase activity / calcium ion binding / GTP binding / signal transduction / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Small GTPase Rho / EF-hand / Recoverin; domain 1 ...Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Small GTPase Rho / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Mitochondrial Rho GTPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Klosowiak, J.L. / Focia, P.J. / Rice, S.E. / Freymann, D.M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural insights into Parkin substrate lysine targeting from minimal Miro substrates.
著者: Klosowiak, J.L. / Park, S. / Smith, K.P. / French, M.E. / Focia, P.J. / Freymann, D.M. / Rice, S.E.
履歴
登録2016年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial Rho GTPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5935
ポリマ－49,0661
非ポリマー5274
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area19610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.136, 73.136, 217.142
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial Rho GTPase 1 / hMiro-1 / Rac-GTP-binding protein-like protein / Ras homolog gene family member T1


分子量: 49065.859 Da / 分子数: 1 / 断片: hand and cGTPase domains (UNP residues 177-592) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOT1, ARHT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IXI2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.43 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 9 mg/mL protein, 5 mM magnesium chloride, 1 mM GDP, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M trisodium citrate, pH 5.6, 25% w/v PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 21325 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 30.5
反射 シェル最高解像度: 2.5 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4C0L

4c0l


解像度: 2.501→29.806 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2639 1994 9.42 %
Rwork0.2262 --
obs0.2299 21175 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→29.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3211 0 31 38 3280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033327
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7414506
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3651225
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027503
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003572
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5008-2.56330.34831380.34551333X-RAY DIFFRACTION99
2.5633-2.63260.38711420.31631355X-RAY DIFFRACTION100
2.6326-2.710.37441380.29431338X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.79740.34321400.28511347X-RAY DIFFRACTION100
2.7974-2.89730.31131390.2931331X-RAY DIFFRACTION100
2.8973-3.01320.39641400.29651341X-RAY DIFFRACTION100
3.0132-3.15020.35341420.29711362X-RAY DIFFRACTION100
3.1502-3.31610.29711410.2811360X-RAY DIFFRACTION100
3.3161-3.52360.30971400.25341352X-RAY DIFFRACTION100
3.5236-3.79510.27821420.22591366X-RAY DIFFRACTION99
3.7951-4.17610.21821410.19961368X-RAY DIFFRACTION99
4.1761-4.77830.231450.17591384X-RAY DIFFRACTION99
4.7783-6.0120.21931480.19921422X-RAY DIFFRACTION99
6.012-29.80770.2161580.19161522X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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